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探索 Huwentoxin-II 蜘蛛毒素家族的未知活性：从 Acanthoscurria paulensis 毒液中筛选 Ap1 毒素
探索虎纹毒素-II 蜘蛛毒素家族的未知活性：从 Acanthoscurria paulensis 毒液中筛选 Ap1 毒素摘要蜘蛛毒液是含有作用于离子通道和神经递质受体的神经肽的复杂混合物。在这项研究中，我们研究了 Ap1a 和 Ap1b，这是从巴西狼蛛 Acanthoscurria paulensis 毒液中分离出来的两种同源肽。 Ap1a（该毒液中最丰富的肽）和 Ap1b（其异构体因单个疏水残基（Ile42→Val）而异）被归类为虎纹毒素-II 家族，并表现出与抑制剂胱氨酸结 (ICK) 基序一致的结构特征。圆二色性（CD）分析证实了它们的高热稳定性和相似的二级结构，主要由β-折叠、β-转角和无序区域组成。杀虫试验表明，Ap1b 可诱导草地贪夜蛾幼虫出现剂量依赖性麻痹，其 ED50 (9.09 ± 1.67 μg/g) 值与 Ap1a (13 μg/g) 相当。电生理学筛选表明，Ap1a 调节人类电压门控钠通道（hNav1.1、hNav1.3 和 hNav1.7），将激活转移到更超极化的电压并降低电流幅度。未观察到对昆虫 Nav 通道（BgNav1、VdNav1）、钾通道（Shaker、Shab、Shal、Shaw、KQT1、Kv1.1、rKv4.2、hKv7）或谷氨酸结合和谷氨酸门控氯通道的显着影响，表明可能涉及钙信号通路
来源:Arácnido蜘蛛毒液是含有作用于离子通道和神经递质受体的神经肽的复杂混合物。在这项研究中，我们研究了 Ap1a 和 Ap1b，这是从巴西狼蛛 Acanthoscurria paulensis 毒液中分离出来的两种同源肽。 Ap1a（该毒液中最丰富的肽）和 Ap1b（其异构体因单个疏水残基（Ile42→Val）不同）被归类为虎纹毒素-II 家族，并表现出与抑制剂胱氨酸结 (ICK) 基序一致的结构特征。圆二色性（CD）分析证实了它们的高热稳定性和相似的二级结构，主要由β-折叠、β-转角和无序区域组成。杀虫试验表明，Ap1b 可诱导草地贪夜蛾幼虫出现剂量依赖性麻痹，其 ED50 (9.09±1.67μg/g) 值与 Ap1a (13μg/g) 相当。电生理学筛选表明，Ap1a 调节人类电压门控钠通道（hNav1.1、hNav1.3 和 hNav1.7），将激活转移到更超极化的电压并降低电流幅度。对昆虫 Nav 通道（BgNav1、VdNav1）、钾通道（Shaker、Shab、Shal、Shaw、KQT1、Kv1.1、rKv4.2、hKv7）或谷氨酸结合和谷氨酸门控氯通道没有观察到显着影响，表明可能涉及钙信号传导途径。比较系统发育和结构分析将 Ap1a 和 Ap1b 定位在狼蛛毒素的单系群中，支持 DDH 和 ICK 结构基序共存的虎纹毒素-II 家族内的进化分歧。这项研究首次对含有 ICK 的虎纹毒素-II 肽进行了全面的电生理学和功能表征，增进了我们对蜘蛛毒液神经肽多样性和功能的理解。
保伦棘蚴 草地贪夜蛾 v 摇床 沙布 沙尔 肖 国际生物大分子杂志，149037。