摘要 在真核生物中,血红素通过两个硫醚键附着到线粒体细胞色素 c 和 c 1 上,由多亚基细胞色素 c 成熟系统 I 或全细胞色素 c 合成酶 (HCCS) 催化。前者是从线粒体的 α 变形菌祖先遗传而来;后者是一种真核创新,其原核祖先并不明显。HCCS 是真核生物中从头蛋白质创新的少数几个例子之一,但对 HCCS 的结构功能了解有限。独特的是,眼虫原生生物(包括医学上相关的动基体锥虫和利什曼原虫寄生虫)通过单个硫醚键将血红素附着到线粒体 c 型细胞色素上。但该机制尚不清楚,因为缺乏编码与其他分类群中参与细胞色素 c 成熟的蛋白质具有可检测相似性的蛋白质的基因。在这里,通过生物信息学搜索所有含血红素蛋白的动质体中保守的蛋白质,鉴定出动质体细胞色素 c 合成酶 (KCCS),我们发现它是必需的和线粒体的,能催化血红素附着到锥虫细胞色素 c 上。KCCS 与其他蛋白质没有序列同一性,除了四个短基序内的轻微相似性表明与 HCCS 相关。因此,KCCS 为研究真核细胞色素 c 成熟提供了一种新的资源,可能具有更广泛的相关性,因为人类 HCCS 的突变会导致疾病。此外,与许多其他真核生物相比,眼虫的许多线粒体生物化学例子都不同;因此,KCCS 的鉴定为进化分化的原生生物群体中极端、不寻常的线粒体生物化学提供了另一个典范。