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国际研究出版与评论杂志-IJRPR
全球数百万人患有神经退行性疾病（NDDS），这是一组神经系统疾病，其标志着重要的中枢神经系统（CNS）或周围神经系统（PNS）中神经元的逐渐丧失。由于神经元网络被终止区分，因此由于神经元死亡，神经网络失去结构和功能，它们无法成功恢复自己。这种干扰会影响基本的沟通途径，这无疑会导致行为，记忆，认知，感觉知觉和/或运动技能的问题。蛋白质折叠和错误折叠的关键过程确立了蛋白质在细胞内的作用或位置。要使许多活性蛋白正确起作用，它们必须形成分组或低聚物。由小管蛋白和肌动蛋白等结构蛋白组成的复杂系统对于多种细胞功能至关重要。许多细胞过程取决于这些分组和系统的高度调节。但是，错误折叠的蛋白质会产生危险的，不受控制的簇，引起许多疾病。蛋白质错误折叠式疾病（PMD），包括阿尔茨海默氏病（AD），帕金森氏病（PD）和病毒疾病，是由通常在体内正确折叠的蛋白质引起的与年龄相关的疾病。众所周知，核酸（NAS）可能与容易发生淀粉样蛋白相互作用以促进聚集过程。多种化学接触，包括由水分子介导的氢键，非极性相互作用和疏水力，参与蛋白质与NAS之间的相互作用。
ASC 炎症小体适配器控制炎症性淀粉样变性中 SAA 衍生的蛋白质聚集
炎症相关淀粉样蛋白 A (AA) 淀粉样变性发生在一系列慢性疾病中，包括炎症性肠病、结核病、肝炎、遗传性炎症性疾病（如家族性地中海热）、癌症以及自身免疫性疾病，如类风湿性关节炎和血管炎 (Brunger et al, 2020 ; Lee et al, 2020 ; Papa and Lachmann, 2018 )。在这些情况下，细胞因子会刺激肝细胞合成并分泌血清淀粉样蛋白 A (SAA) 进入血液。在急性期反应期间，血清 SAA 可从基线浓度增加 1000 倍 (Sack, 2018 ; Ye and Sun, 2015 )。血清中 SAA 含量持续过高会妨碍其正常加工和清除，导致聚集的 AA 纤维成核和 AA 淀粉样蛋白的系统性沉积。淀粉样蛋白在脾脏、肾脏、肝脏和心脏中的沉积可能非常大，并导致危及生命的组织完整性破坏 (Chamling 等人，2021 年；Dubrey 等人，1996 年；Westermark 和 Westermark，2009 年)。越来越多的证据表明，先天免疫在蛋白质错误折叠疾病 (PMD) 的发病机制中发挥着重要作用 (Aguzzi，2022 年；Anders 和 Muruve，2011 年；Heneka 等人，2015 年；Heneka 等人，2014 年；Jang 等人，2019 年)。衔接蛋白 ASC（含有 caspase 募集结构域的凋亡相关斑点样蛋白）在阿尔茨海默病 (AD) 的发病机制中起着重要作用 (Dansokho 和 Heneka, 2018 ; Ising 等人, 2019 ; Venegas 等人, 2017 )。在过度表达淀粉样蛋白-β 前体蛋白和早老素-1 (APP/PS1; Pycard + / + 小鼠) 的小鼠中，海马内注射小胶质细胞衍生的 ASC 斑点会导致淀粉样蛋白 β (A β ) 交叉播种，而在 APP/