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通过共透明蛋白折叠发现蛋白质的蛋白质量，发现专门的核糖体相关伴侣EEF1A Jany Quintana C
抽象新合成的蛋白质是从核糖体出口隧道中涌现出来的未折叠多肽。将这些新生的链折叠成天然构象，对于蛋白质功能和防止行驶的相互作用至关重要，从而触发错误折叠和危害蛋白质组稳定性。但是，实现正确的3D结构是暴露于细胞质中高浓度分子的新生链的主要挑战。一般与核糖体相关的伴侣有助于各种新生肽的共转折叠。目前尚不清楚该“单尺寸合适”系统是否确保具有挑战性折叠路径的蛋白质表达，还是专门与核糖体相关的伴侣管理此类苛刻客户的折叠。在研究I中，我们研究了HSP70伴侣如何调节HSF1，这是一种转录因子，介导细胞对蛋白毒性应激的反应。我们证明了HSP70直接与HSF1结合，使其在非压力条件下保持潜在状态。蛋白质错误折叠，特别是新合成的蛋白质，将HSP70滴定，激活HSF1并诱导应力反应。因此，响应错误折叠蛋白的HSP70可用性是HSF1活性的关键调节机制。在研究II中，我们确定了一种专业的核糖体相关伴侣CHP1，该伴侣CHP1有助于EEF1A的共同折叠，这是一种高度丰富的多域GTPase，对于mRNA转化至蛋白质至关重要。删除CHP1导致EEF1A的快速蛋白水解，广泛的蛋白质聚集以及HSF1介导的应激反应的激活。最后，在研究III中，我们阐明了CHP1如何有助于EEF1A折叠和EEF1A折叠途径中伴侣作用的有序序列。我们发现CHP1与EEF1A G域的开关I区域中的α3螺旋结合，对于核苷酸结合至关重要，从而延迟了G域的核苷酸引导的折叠。随着EEF1A结构域II的合成开始，将基板转移到下游伴侣ZPR1以进行最终成熟。我们的结果提供了洞察共同翻译蛋白折叠的分子机制及其对蛋白质组稳定性的影响，以及对HSF1的调节，这是真核细胞中对蛋白质毒性应激的反应的中心介体。
Accuclean®高级快速蛋白残留测试，套件插件
使用。激活后不要尝试打开墨盒。如果墨盒中的溶液与皮肤或眼睛接触，请用大量水彻底冲洗该区域15分钟。如果刺激发展，请立即进行医疗护理。3。应从解决方案的颜色变化而不是采样垫中读取采样结果。4。Accuclean高级结果可能会受到高水平的洗涤剂和清洁剂的影响
自然风格的蛋白质循环回收
到2050年，世界的预计人口将为100亿。[1]与如此庞大的人口规模相关的最艰巨的可持续性挑战之一将是处理所有塑料产品[2]，即Poly-ersers的生产和回收。[3]毫不奇怪，在全球范围内进行聚合物回收的研究努力。机械回收倾向于导致原始材料，但质量较低。[4]一个更好的可能性是化学回收，[5,6]，即[7]化学[7] [7]或生物学[8]将聚合物催化为其组成单体，以便将它们重新聚合到同一质量的质量Mate-Mate-Mate-Rial，或A NEW（CO CO）。[9,10]另一种方法是将聚合物重新利用为不同的增值化学物质（升级）。[11-15]两种方法都是闭环，即与统一经济原则兼容。[16]
蛋白质结构在遗传控制下；' - 3然而，DNAT影响PR
蛋白质结构处于遗传控制之下；' - 3然而，DNAT影响蛋白质中特定氨基酸序列的形成的确切机制尚不清楚。几年前，发现具有某些有毒的噬菌体的大肠杆菌感染诱导了具有高代谢率的RNA馏分的形成，既具有高代谢率率，又是与感染病毒的DNA相对应的基础成分。4-6在非注射细胞中的存在中，也证明了无源性RNA成分的存在。然而，在这种情况下，RNA的基础组成类似于细胞DNA的基础组成。78这些观察结果集中在这种类型的RNA在蛋白质合成中的可能作用上，并且最近已经概述了与这种观点一致的某些证据。直到最近，最近还没有已知的DNA酶机制用于DNA指定的RNA的DNA酶机制。多核苷酸磷酸化酶'°11虽然催化了多吡丁而生核苷酸的合成，但本身并不能提供具有特定核苷酸序列的RNA的机制。产生独特的核苷酸序列的一个实例涉及核苷酸仅限于预先存在的多核苷酸链的结束。12-14因此，我们的努力是针对检查RNA合成的替代机制，尤其是DNA可能决定RNA的核苷酸序列的机制。实验过程。物质：未标记的核糖核苷二磷酸和三磷酸盐购自Sigma Biochemical Corporation和加利福尼亚州的生物化学研究公司。在本文中，我们希望报告来自大肠杆菌的RNA聚合酶的分离和某些特性，在DNA和四个天然存在的核糖核苷三磷酸中，它会产生与DNA的碱基成分相互补充的RNA。在过去的一年中，几个实验室报告了类似的发现，并从细菌以及动植物来源的酶制剂中进行了类似的发现。15-24在以下论文中，酶促合成的RNA对大肠杆菌核糖体在蛋白质核糖体中掺入氨基酸的速率和程度对蛋白质的蛋白质的影响。8-C14标签的ATP购自Schwartz生化公司； the other, uniformlv labeled, C14 ribonucleoside triphosphates were prepared enzymatically from the corresponding monophosphate derivatives25 isolated from the RNA of Chromatium grown on C1402 as sole carbon source.26 CTP labeled with p32 in the ester phosphate was obtained by enzymatic phosphorylation of CMP"2 prepared according to Hurwitz.27 The通过Lehman等人的过程获得了脱氧核苷三磷酸。25小牛胸腺和鲑鱼精子DNA通过Kay等人的方法分离。28DNA来自Perolocter Aerogenes Aerogenes Aerogenes，phlei和phlei phlei和细菌T5，T5，T5，T5，T5，T5，T5的phage。如前所述制备了来自大肠杆菌的未标记和p32标记的DNA。根据Schachman等人的32和Radding等人，制备了3'D-AT和D-GC聚体，“ 3”，“ 3，” 3。从枯草芽孢杆菌34的trans形成DNA是E. W. Nester的礼物，DNA来自噬菌体0x
使用量子计算机进行蛋白质折叠
半个多世纪以来，蛋白质折叠一直是最困难的问题之一，随机热运动导致构象变化，从而导致能量下降到天然结构，这是漏斗状能量景观中捕获的原理。未折叠的多肽具有广泛的可能构象。由于潜在构象随链长呈指数增长，搜索问题对于经典计算机来说变得难以解决。到目前为止，有理论和实验证据表明，使用量子退火、VQE 和 QAOA 等量子计算方法解决此类优化问题具有优势。虽然谷歌的 DeepMind-AlphaFold 已经取得了很大成就，但我们可以通过量子方法走得更远。在这里，我们展示了如何使用变分量子特征求解器预测蛋白质结构以及 RNA 折叠，并使用条件风险值 (CVaR) 期望值来解决问题并找到最小配置能量，我们的任务是确定蛋白质的最小能量结构。蛋白质的结构经过优化以降低能量。还要确保满足所有物理约束，并将蛋白质折叠问题编码为量子比特算子。
引用Lee，Jonathan D，Joao A Paulo，Ryan R Posey，Vera Mugoni，Nikki R Kong，Giulia Cheloni，Yu-Ru Lee等。 2021。“双DNA和蛋白质标记
使用条款本文从哈佛大学的DASH存储库下载，并根据适用于其他已发布材料（LAA）的条款和条件提供，如https://harvardwiki.atlassian.net/wiki/wiki/wiki/wiki/wiki/wiki/wiki/wiki/wiki/wiki/ngy/ngy/ngy5ngy5ndnde4zjgzndnde4zjgzntc5ndndndgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgizzmgiamsfyytytewy
蛋白酶抑制剂诱导番茄叶中的诱导因子活性位于从细胞壁酶释放的寡糖中
通过攻击害虫或其他机械损伤释放出一种假定的伤口激素，该激素在整个植物中释放出诱导叶子以引发叶子来引发合成并积聚两个丝氨酸内肽酶的蛋白质含量（1）。该蛋白酶抑制剂诱导因子（PIIF）一直与大小变化的多糖始终相关（2），这表明PIIF活性可能与特定的糖序或结构固有。最近，MR 5000- 10,000的高活性番茄PIIF部分被证明是果多糖。它的位置类似于酶促产生的nicamore细胞壁的碎片，该薄膜壁是200,000的MR，其具有与番茄PIIF相似的效率（3）。该证据表明PIIF活性可能与植物细胞壁的结构成分有关。但是，鉴于大小的大小。番茄果果多糖和nicamore细胞壁碎片均可质疑它们在体内受伤后是否会通过植物血管系统迅速运输。- 在这种交流中，我们报告了一种纯galactu -ronase纯化。真菌根瘤菌（4）将番茄piif降解为寡糖，当蛋白酶抑制剂I的活性诱导剂提供给切除的番茄叶时。我们还表明，部分纯化的两个末代乳乳糖酶的混合物。番茄水果，将番茄PIIF和纯化的番茄细胞壁降解为PIIF活性寡糖。这些结果表明，细胞损伤在体内产生的PIIF活性位于植物细胞壁的小水解碎片中。
通过CRISPR-CAS9-介导的Hibit标记
许多蛋白质家族由多种高度同源蛋白组成，无论它们是由不同基因编码还是来自相同基因组位置的编码。某些同工型的优势与各种病理状况（例如癌症）有关。研究中蛋白质同工型的检测和相对定量通常是通过免疫印迹，免疫组织化学或免疫荧光来完成的，其中使用针对特定家族成员的同工型特异性表位的抗体。但是，同工型特异性抗体并非总是可用的，因此无法破译同工型特异性蛋白表达模式。在这里，我们描述了多功能11氨基酸标签的插入到感兴趣蛋白质的基因组位置中。此标签是开发的，由Promega（美国威斯康星州Fitchburg）发行。本协议描述了高度同源蛋白的精确蛋白质表达分析，通过hibit标签的表达，当缺失特定抗体时，可以实现蛋白质表达定量。可以通过传统方法（例如蛋白质印迹或免疫荧光）以及在荧光素酶二元报道器系统中分析蛋白质表达，从而可以使用板读取器进行可靠且快速的相对表达定量。
基于图的蛋白质设计的生成模型
工程蛋白质有可能解决生物医学、能源和材料科学中的许多问题，但在实践中创造出成功的设计却很困难。这一挑战的一个重要方面是蛋白质序列和三维结构之间的复杂耦合，而找到一种可行设计的任务通常被称为逆蛋白质折叠问题。在这项工作中，我们引入了一种基于图形表示的给定三维结构的蛋白质序列条件生成模型。我们的方法通过关注那些在序列中是长距离但在三维空间中是局部的蛋白质，有效地捕捉蛋白质中复杂的依赖关系。这种基于图的方法在速度和可靠性方面都比传统和其他基于神经网络的方法有所提高，并借助深度生成模型向快速和有针对性的生物分子设计迈出了一步。