蛋白质后翻译修饰(PTMS)代表细胞调节的关键方面,在蛋白质合成mRNA后发生。这些修饰包括磷酸化,泛素化,乙酰化,甲基化,糖基化,糖基化,sumoylation和棕榈酰化,在调节蛋白质功能中起关键作用。PTM会影响蛋白质的定位,稳定性和相互作用,从而响应内部和外部刺激来策划各种细胞过程。失调与一系列疾病,例如癌症,炎症性疾病和神经退行性疾病有关。ufmylation是一种PTMS,最近因其在众多细胞过程中的调节作用而获得了突出的,包括蛋白质稳定性,对细胞应激的反应以及关键信号通路影响细胞功能。本评论强调了ufmylation在肿瘤发展和发展中的关键功能,强调了其作为治疗靶标的潜力。此外,我们讨论了ufmyration在肿瘤发生和恶性进展中的关键作用,并探索其对癌症免疫疗法的影响。本文旨在详细概述ufmylation的生物学功能,并提出靶向ufmylation如何增强癌症免疫疗法策略的有效性。
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压力细胞秘密错误折叠的蛋白质,但是尚不清楚UCP中错误折叠的蛋白质的靶向错误。在这里,我们报告说,错误折叠的UCPS客户端会通过称为泛素蛋白 - 折叠式修饰剂1(UFM1)的泛素样蛋白进行修饰。Using α -synuclein ( α -Syn) as a UcPS model, we show that mutating the UFMylation sites in α -Syn or genetic inhibi- tion of the UFMylation system mitigates α -Syn secretion, whereas overexpression of UFBP1, a component of the endoplasmic reticulum–associated UFMylation ligase complex, augments α - 哺乳动物细胞和模型生物中的Syn分泌。UFM1本身与α -Syn共归因,而血清UFM1水平与α -Syn的水平相关。因为UFM1可以被泛素特异性肽酶19(USP19)直接识别,这是一种先前已建立的UCPS刺激剂,已知与多种伴侣活动相关,因此UFMylation可能会促进USP19的底物参与,从而允许对差异蛋白质进行严格选择,以使其对分泌蛋白进行严格的分泌和蛋白质的毒素有效性。