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探索疟疾寄生虫表面蛋白以设计高度免疫原性的多雌性亚基疫苗用于恶性疟原虫
背景：在热带和亚热带国家的人们中，疟疾仍然是数十年来的主要健康问题。恶性疟原虫是引起严重疟疾并应对主要死亡率的关键物种之一。此外，该寄生虫对所有推荐药物和疗法的人产生了抵抗力。因此，迫切需要采用可靠疫苗的形式采取预防措施，以实现疟疾自由世界的目标。表面蛋白是亚基疫苗开发的可取选择，因为它们是由宿主免疫细胞迅速检测和参与的。此外，丰富的表面或膜蛋白可能会导致疫苗诱导的抗体对病原体的调整。结果：在我们的研究中，我们列出了文献中所有这些表面蛋白，这些蛋白可能在功能上很重要且对于疟原虫的感染和免疫逃避至关重要。八个质子表面和膜蛋白来自前肌细胞和红细胞阶段。使用免疫信息工具预测了这些蛋白质的三十七个七个表层（B-细胞，CTL和HTL表位），并与合适的肽接头一起设计疫苗构建体。tlr -4激动剂肽佐剂，然后是Padre序列和EAAAK接头。TLR -4受体与构造的预期模型结构对接。在模拟的生理环境下，发现疫苗和TLR -4的复合物，最低的能量-1514。结论：这项研究提供了一种新型的多源构建体，可以进一步利用，以开发疟疾的有效疫苗。
凝聚蛋白 I 亚基 Cap-G 对有丝分裂后神经元成熟过程中的正确基因表达至关重要
摘要 凝聚蛋白复合物对于细胞分裂过程中的有丝分裂染色体组装和分离至关重要，然而，人们对它们在有丝分裂后细胞中的功能知之甚少。我们在此报告了凝聚蛋白 I 亚基 Cap-G 在果蝇神经元中的作用。我们表明，尽管有丝分裂染色体压缩不需要凝聚蛋白，但有丝分裂后神经元会表达 Cap-G。在神经元中（从出生开始）特异性敲除 Cap-G 会导致发育停滞、行为缺陷和基因表达的剧烈变化，包括神经元基因子集表达减少和发育大脑中通常不表达的基因异常表达。在成熟神经元中敲除 Cap-G 会导致相似的表型，但程度较轻。此外，我们看到 Cap-G 在祖细胞和分化神经元的不同位置动态结合。因此，Cap-G 对神经元中正确的基因表达至关重要，并在神经元发育的早期阶段发挥重要作用。
通过呼吸道感染对肺泡景观的形成和肺免疫的长期后果
简介：核糖体通过将小核糖体亚基与大型核糖体亚基与肽键形成的质体RNA耦合，从而催化所有细胞中的蛋白质合成。由于两个亚基都由核糖体RNA和核糖体蛋白组成，因此这些分子机的组装受到严格控制。在人类细胞中，超过200个核糖体组装因子催化了两个核糖体亚基的成熟。核糖体组装是在核仁中启动的，核仁是通过多价蛋白质 - 核酸相互作用形成的生物分子冷凝物。在该生物分子冷凝物中，形成了小亚基的第一个稳定的真核核糖体组装中间体，小亚基（SSU）造型。在SSU过程中，70多种蛋白质和RNA伴侣，小核仁RNA（SNORNA）U3，共同起作用，可通过RNA Exosome来实现RNA折叠，修饰，重排和裂解以及靶向降解前RNA的降解。与人类疾病相关的核糖体蛋白质和核糖体组装因子突变强调了这一过程的本质。
靶向GPI跨成果酶亚基GPAA1废除卵巢癌中的CD24免疫检查点
1 Department of Molecular, Cell and Cancer Biology, University of Massachusetts Chan Medical School, Worcester, MA 01605, USA 2 Bioinformatics Institute (BII), Agency for Science, Technology, and Research (A*STAR), 30 Biopolis Street, Matrix, #07-01, Singapore 138671, Singapore 3 Faculty of Biology and Biotechnology, University of Science, Vietnam国立大学，越南市第5区Nguyen van Cu街227号，越南4区，分子医学和基因组学和计算生物学系，马萨诸塞大学陈年大学，马萨诸塞州伍斯特大学，马萨诸塞州01605，美国5洛西茨德国Weißwasser，6 601605，马萨诸塞州马萨诸塞州陈医学院生物化学和分子生物技术系，美国7号，美国7号生物科学学院，南南技术大学（NTU），60 Nanyang Drive，新加坡Drive，新加坡637551，Singapore 8领先的联系 *通讯 *nanyang Drive。），frank@eisenhaber.org（f.e。），sunil.malonia@umassmed.edu（s.k.m.）https://doi.org/10.1016/j.celrep.2024.114041
肝母细胞瘤药物反应和复发中的核糖核苷酸还原酶亚基转换
此预印本的版权所有者此版本于 2023 年 1 月 24 日发布。；https://doi.org/10.1101/2023.01.24.525404 doi：bioRxiv preprint
在人性线粒体复制过程中，DNA在体外重新建立
图1：（a）人mtDNA的示意图。mRNA，rRNA和tRNA的基因编码区分别显示为蓝色，绿色和橙色。主要的非编码区（NCR）显示为灰色。位于NCR中的两个转录启动子，轻链启动子（LSP）和重链启动子（HSP）。LSP负责1 mRNA和8个TRNA的转录。HSP负责12个mRNA，14个TRNA和2个RRNA的转录。重链复制的起始位点（Orih，O H）也位于NCR中，而光链（Oril，O l）的起始位置位于NCR以外，距LSP转录位点约2/3。（b）内部线粒体膜上氧化磷酸化（OXPHOS）的示意图。由mtDNA编码的蛋白质亚基以深蓝色突出显示。nd1、2、3、4、4l和5（紫色）是Oxphos复合物的亚基。CytB（橙色）是复合物III的亚基。Cox I，II和III（绿色）是复合物IV的亚基。ATP 6和ATP 8（黄色）是复合V的亚基。
PDS5A 和 PDS5B 在不改变黏连蛋白在基因组中的定位的情况下对基因表达产生不同的影响
蛋白和 STAG 蛋白的全基因组分布尚未直接探索。因此，在 WT mESC 中检查了 PDS5A、PDS5B、STAG1 和 STAG2 的全基因组分布，并揭示了所有四个亚基的 ChIP-seq 信号在联合列表中存在显著重叠，包括在任何单个数据集中识别的所有峰 (54,213) (图 4A)。值得注意的是，最强的 PDS5 峰也是最强的 STAG 峰，表明所有四个亚基的染色质结合水平呈正相关。在低和高严格、未交联条件下进行 PDS5A、PDS5B 和 RAD21 的共免疫沉淀，以研究黏连蛋白复合物亚基组成的潜在特异性；对 STAG1 和 STAG2 亚基的蛋白质印迹表明 STAG1 和 STAG2 都
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自然杀伤 (NK) 和 CD4 + T 细胞分化为 CD4 + Th1 表型。IL-23 是一种含有 p40 亚基的异二聚体蛋白质，p40 亚基通过二硫键与 p19 亚基相连。IL-23 通过激活 IL-6 和 TGF-b 来诱导 Th17 细胞与 TNF- α 的产生，从而发挥作用。IL-12 和 IL-23 的 p40 亚基均与 IL-12 受体- β 1 (IL-12R β 1) 结合。IL-12p35 和 IL-23p19 亚基分别与 IL-12R β 2 和 IL-23R 结合。这样，IL-12 和 IL-23 尽管在结构上有一些相似之处，但它们控制着不同的免疫途径。通过刺激 CD4 + T 细胞分化为 CD4 + Th1 表型，IL-12 促进 IFN- γ 、TNF- α 和 IL-2 的分泌。相反，IL-23 与 IL-21 和 TGF- β 结合，导致 CD4 + Th17 细胞分化，从而导致其他细胞因子的分泌，例如 L-17、IL-22、TNF- α 和 IL-1 β 。乌司奴单抗是一种抑制 p40 蛋白的人重组 G1 (lgG1) 单克隆抗体。它通过这种 p40 抑制来发挥作用，从而阻断 IL-12 和 IL-23 3,4 。
新西兰数据表1产品名称
lutropin alfa是一种重组人黄体激素（R-HLH），该激素（R-HLH）源自中国仓鼠卵巢细胞系，已通过添加编码LHα-和β-链的人类基因进行了修改。R-HLH是一种人促性腺营养素激素，由指定为α-和β-亚基的两个非共价，非相同的蛋白质成分组成。这是一种大约29,000 da的分子量（MW）的糖蛋白激素。α-亚基是促性腺激素激素家族的所有四个成员共有的。α-亚基由92个氨基酸形成，并具有两个N-连接糖基化的位点（ASN 52和ASN 78）。五种二硫键有助于其三级结构。激素特异性的β-亚基长度为121个氨基酸，并具有一个N-连接糖基化的单个位点（ASN 30）。它包含六个二硫键。
了解线粒体DNA维持的疾病
polg：P140，POL G，聚合酶和外切核酸酶的催化亚基POLG2：p55，POL G的附件亚基作为加工性因子TWNK：复制DNA Helicase SSBP1：单链DNA DNA结合蛋白