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从淀粉样蛋白原纤维到微纤维凝聚物
基于蛋白质的微纤维在生物工程和食品领域具有潜在的应用，但在微米级上保留和利用其蛋白质构件的独特纳米机械性能仍然是一项挑战。本研究通过同轴微流体纺丝果胶和 β-乳球蛋白在不同构象状态（单体、淀粉样蛋白原纤维、缩短的淀粉样蛋白原纤维，处于各向同性/向列相）下自下而上制造核壳纤维，在 CaCl 2 溶液中凝胶化。纤维直径范围为 478 至 855 μ m（湿态）和 107 – 135 μ m（干态）。它们显示出清晰的核壳横截面，但果胶-β-乳球蛋白单体纤维除外，据推测紧凑的蛋白质会扩散到果胶基质中。纤维构建块的分子取向表示为有序参数，代表果胶链和淀粉样蛋白原纤维平行于纤维轴的排列，该参数通过空间分辨率为 20 μ m 的同步加速器广角 X 射线散射 (WAXS) 计算得出。与纯果胶纤维相比，引入淀粉样蛋白原纤维作为蛋白质核心可使杨氏模量从 3.3 增加到 6.4 GPa，拉伸强度从 117 增加到 182 MPa。然而，将蛋白质核心流速从 1 mL/h 增加到 2 mL/h 会导致核心喷射螺旋弯曲、有序性降低，最终导致机械性能恶化。总体而言，与缩短的淀粉样蛋白原纤维相比，全长淀粉样蛋白原纤维对机械性能更有益。通过深入了解蛋白质构象、纺丝流速和由此产生的核壳微纤维的机械性能之间的关系，这些结果可能有助于新型纤维蛋白质材料领域。
凝聚力课程：扫盲更新2023-24
从我们社区的学校进步计划开始，教学团队开会以开发智能目标，以确保所有种族，背景和能力的学生都在高水平上取得成就，证明了三年级的阅读能力和八年级的数学熟练程度，并为成功的大学和职业而毕业。地区的目标是集中于阅读，数学和院长成功的（2023-2026地区目标）。在夏季学院（2023年6月）期间，建立领导团队（BLT）开会，以发展和/或完善其建筑目标，以专注于与学校相关且重要的问题，而BLT认为会影响整个地区目标。建立目标逐渐滴入，以告知和影响PLC的成绩和内容领域团队以及个人教师目标。
改善了凝聚素Hichip方案和生物信息学分析，用于强大检测染色质环和条纹
。cc-by-nc-nd 4.0国际许可证（未获得同行评审证书）获得的是作者/资助者，他已授予Biorxiv授予Biorxiv的许可，以永久显示预印本。是
基于肽的凝聚层核心囊泡...
区室化是生命的标志，也是当前构建人工细胞的核心目标。[1] 人们研究了不同类型的区室，包括脂质体、蛋白质体、聚合物体和凝聚层，以深入了解区室化对活细胞中常见的生物分子和生化反应网络的作用。[2] 然而，这些区室无法模拟活细胞的所有功能特征，包括高内部生物分子浓度、选择性膜和与其他细胞相互作用的能力。凝聚层液滴是一种类似细胞的区室，由RNA、肽或小分子在多种非共价相互作用的驱动下通过液-液相分离（LLPS）自发形成。[3] 凝聚层的物理性质取决于其组成部分的结构-功能关系。一般来说，它们含有高浓度的肽或RNA，模拟活细胞内的物理化学环境。[4] 然而，由于缺乏膜，通常会导致快速聚结，这对它们的稳定性构成了挑战。此外，没有屏障意味着难以选择性地吸收营养物质并去除废物同时保留有用的产品。[3,5] 脂质基膜结合区室（其中脂质体是最著名的例子）也常被用作原始细胞模型进行研究，但它们内部的溶质浓度通常低于活细胞中的生物分子浓度，或者当高渗透压没有得到仔细平衡时，它们有破裂的危险。[6]
研究人员揭示量子信息理论与粒子和凝聚态物理学之间的联系
在物理学中，对称性为理论的性质提供了重要线索。例如，如果同时用 S 极替换磁场中的 N 极，用 N 极替换 S 极，即使磁场的方向已反转，物体所受的力和磁场中储存的能量仍保持不变。这是因为描述磁场的方程式相对于交换 N 极和 S 极的操作是对称的。
M. Garín、R. Khoury、I. Martín、Erik Johnson。通过纳米颗粒定向毛细管凝聚进行纳米级直接蚀刻。纳米尺度，2020 年，
* 通讯作者：moises.garin@uvic.cat 我们报告了一种通过在纳米颗粒/基底界面的弯月面中毛细管冷凝在纳米尺度上局部输送气相化学蚀刻剂的方法。该过程简单、可扩展且不需要对纳米颗粒进行功能化。此外，它不依赖于材料的任何特定化学性质，除了溶液是水性的和所涉及表面的润湿性之外，这应该使其能够应用于其他材料和化学品组合。具体而言，在这项工作中，我们通过使用暴露于 HF 蒸汽的自组装单层聚苯乙烯颗粒定期对 SiO 2 层进行图案化来演示所提出的工艺。然后使用图案化的 SiO 2 层作为掩模来蚀刻 Si 中的倒置纳米金字塔图案。已经证明了硅纳米图案化适用于从 800 nm 到 100 nm 的颗粒尺寸，对于 100 nm 纳米颗粒，实现了尺寸小至 50 nm 的金字塔。
测量蛋白质-DNA 凝聚物中的桥接力
蛋白质-DNA 凝聚物介导转录并调节基因表达以及 DNA 复制和修复。稳定凝聚物的分子间桥接力在这些过程中起着直接作用。在这里，我们使用光镊来测量桥接力。在鱼精蛋白存在的情况下，在两个微珠之间连接的 20.5 knt 单链 DNA (ssDNA) 上观察到单个凝聚物。拉伸产生具有锯齿状图案的力曲线，表明凝聚物是通过单个鱼精蛋白-ssDNA 桥的连续断裂而分解的。桥接力为 11.3 ± 4.6 pN，单个桥的展开长度为 1.3 ± 0.8 µm。相反，双链 DNA (dsDNA) 形成鱼精蛋白桥接缠结，可以承受足够高的力 (~55 pN) 以分离链。 ssDNA 通过在回缩时过度拉伸种子缠结形成，在 dsDNA 的缺口处追踪未剥离的部分，但初始凝聚物具有足够的 ssDNA 与 dsDNA 比率以呈现液体状，如随后拉伸中的锯齿状图案所示。dsDNA 的存在将桥接力提高到 34 ± 8 pN，在添加外部 ssDNA 后恢复到 ~10 pN。根据这些单分子结果，鱼精蛋白-dsDNA 混合物形成固体状聚集体，需要添加 ssDNA 才能变成液滴。相反，添加 dsDNA 会减慢鱼精蛋白-ssDNA 液滴的融合。这项工作展示了桥接力的首次测量，并表明 ssDNA 与 dsDNA 比率可以调整蛋白质-DNA 凝聚物中桥接力的大小。
