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World File Search System局部振动
突变的水生膜蛋白蛋白中的非共价π相互作用：QM/mm和局部振动模式研究
摘要：蛋白质动力学和功能与发生的能量流有很强的联系。肌红蛋白（MB）及其突变是研究分子水平上振动能传递（VET）过程的理想系统。使用色氨酸（TRP）探针在不同的MB位置引入的抗stokes紫外线共振拉曼研究通过氨基酸替代提出，这表明兽医的量取决于相对于血红素组的TRP探针的位置。受到这项实验工作的启发，我们探索了非共价π相互作用的强度，以及最初由局部振动模式分析（LMA）与铁在Aquotem-MB中结合的轴向和远端配体的共价相互作用，最初是由Konkoli和Cremer开发的。研究了两组非共价相互作用：（1）水配体和TRP环之间的相互作用，以及（2）TRP与血红素基团的卟啉环之间的相互作用。我们通过特殊的局部模式力常数评估了这些非共价相互作用的强度。使用气相和QM/MM计算，研究了基态下的各种TRP模型的水结合的水结合的MB蛋白（总共6个）。我们的结果揭示了兽医确实取决于TRP探针相对于血红素组的位置，也取决于远端组氨酸的互变异群的性质。他们提供了有关如何评估利用LMA的蛋白质中非共价π相互作用以及如何使用这些数据探索兽医的新准则，更通常是蛋白质动力学和功能。1 - 3■引言肌球蛋白（MB）是球蛋白超级家族的杰出成员，在心脏和骨骼肌的众多生理功能中具有重要作用，对于脊椎动物，它负责氧气的储存。
蛋白质-配体氢键强度模式的量子力学评估：来自半经验紧结合和局部振动模式理论的见解
摘要：氢键 (HB) 是生物系统中最丰富的基序。它们在确定蛋白质-配体结合亲和力和选择性方面起着关键作用。我们设计了两个对药物有益的 HB 数据库，数据库 A 包括约 12,000 个蛋白质-配体复合物，约 22,000 个 HB 及其几何形状，数据库 B 包括约 400 个蛋白质-配体复合物，约 2200 个 HB，它们的几何形状和键强度通过我们的局部振动模式分析确定。我们确定了七种主要的 HB 模式，可用作从头 QSAR 模型来预测特定蛋白质-配体复合物的结合亲和力。据报道，甘氨酸是供体和受体谱中最丰富的氨基酸残基，而 N–H · · · O 是数据库 A 中最常见的 HB 类型。HB 倾向于处于线性范围内，且线性 HB 被确定为最强的。HB 角在 100–110° 范围内的 HB 通常形成分子内五元环结构，表现出良好的疏水性和膜通透性。利用数据库 B，我们发现了 2200 多种蛋白质-配体 HB 的广义 Badger 关系。此外，每种氨基酸残基和配体功能团之间的强度和出现图为新颖的药物设计方法和确定药物选择性和亲和力提供了极具吸引力的可能性，它们也可作为命中到先导化合物过程的重要工具。
复杂晶粒边界局部振动的直接可视化
晶界 (GB) 中的局部原子排列与边界晶粒中的局部原子排列不同，以便能够调节相应晶格的取向误差。[1–8] 从结构上讲，局部排列包括沿边界重复的位错核和结构单元。从化学上讲，位错核和其他结构单元并不总是化学计量的，甚至可能具有复杂性。[9] 总之，GB 和晶粒的化学和结构差异导致局部 GB 振动，这在许多领域都引起了人们的兴趣。例如，在热传输 [4–7,10] 和红外光学中，[4,8] 声子频率和寿命决定了材料响应的关键方面。此外，局部振动的变化可以显著改变功能材料的自由能景观 [11–13] 或增加熵对自由能的贡献并影响相变。[14–16]