shomotopy.io是一名图形证明助手,用于使用有限的半分类较高类别,作为𝑛维弦图。它是用生锈写的,并编译为WebAssembly以在Web浏览器中运行。不需要安装,并且可以在https://beta.homotopy.io上访问。它可用于简单的情况,例如绘制字符串图的tikz或构建复杂的字符串 - 格拉马式证明,因为系统检查每个输入是否可以接受。交互都通过点和点击接口进行,该接口触发操纵基础组合编码的递归算法 - 我没有时间详细介绍此信息,但是请参阅我们的随附的纸张以及先前的hossopopy.io上的工作主体。同型。您可以保存证明并通过URL与他人共享,并以类似Arxiv的方式在同型网站上永久发布它们,以便可以将其作为参考包含在论文中。
最近利用超分辨率活细胞显微镜进行的实验表明,非肌肉肌球蛋白 II 微丝比以前认为的更具动态性,经常表现出塑性过程,例如分裂、连接和堆叠。在这里,我们结合序列信息、静电和弹性理论来证明 14.3、43.2 和 72 nm 处的平行交错具有强烈的从微丝上散开头部的趋势,从而可能引发活细胞中看到的各种过程。相反,重叠 43 nm 的直线反向平行交错非常稳定,很可能引发微丝成核。使用新定义的能量景观中的随机动力学,我们预测肌球蛋白杆之间的最佳平行交错是通过反复试验过程获得的,其中两个杆通过滚动和拉链运动以不同的交错连接和重新连接。实验观察到的交错是接触时间最长的配置。我们发现,从异构体 C 到 B 再到 A,接触时间逐渐增加,A-B 异二聚体出奇地稳定,肌球蛋白 18A 应该以较小的交错结合到混合细丝中。我们的研究结果表明,细胞中的非肌肉肌球蛋白 II 细丝首先由异构体 A 形成,然后转化为混合 AB 细丝,正如实验所观察到的那样。