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World File Search System蛋白酶
开始什么：基于蛋白酶的基于蛋白酶的方案
The U.S. Food and Drug Administration (FDA)–approved protease inhibitors (PIs) include atazanavir (ATV), atazanavir/cobicistat (ATV/c), darunavir (DRV), darunavir/cobicistat (DRV/c), fosamprenavir (FPV), indinavir (IDV), lopinavir/ritonavir （LPV/R），Nelfinavir（NFV），Ritonavir（RTV），Saquinavir（SQV）和Tipranavir（TPV）。使用Cobicistat（Cobi）或RTV（也称为PK升高）的药代动力学（PK）增强的基于PI的方案（PK）会增加浓度并延长PI的半衰期。这些方案表现出病毒学效力，艺术性人士的耐用性以及耐药性的高障碍。因为LPV/R，Fosamprenavir/Ritonavir（FPV/R），ATV（有或没有PK增强剂）和Saquinavir/Ritonavir（SQV/R）具有缺点，例如较大的药丸负担，较大的药丸负担，较低的疗效，毒性较低，毒性增加了两种毒性，或者毒性增加了两种成分的driprient，又是一定效率的drivition invirention n comprient invirention -n contriend comprient invers compriention compriention compriention compriention -n contriend comprient comprient invers-在某些临床情况下，建议（NRTIS）作为初始治疗（请参见HIV患者的初始组合抗逆转录病毒方案的表6B）。
Zika病毒NS2B-NS3蛋白酶靶向蛋白酶的变构抑制剂
摘要：Flaviviridae家族的成员Zika病毒（Zikv）被认为是主要的健康威胁，导致新生儿的多个小头畸形和成人Guillain-Barré综合征。在这项研究中，我们针对了ZIKV NS2B-NS3蛋白酶的“超级开放”构象的瞬时，深层和疏水的口袋，以克服活性位点袋的局限性。在针对新型变构现场对大约700万种化合物进行虚拟对接筛选后，我们选择了前六名候选物，并在酶法测定中对其进行了评估。六名候选者抑制了低微摩尔浓度下的ZIKV NS2B-NS3蛋白酶蛋白酶蛋白水解活性。这六种化合物针对ZIKV中所选的蛋白酶袋，是独特的候选药物，并开放了新的机会，可以治疗几种毒病毒感染。
alpha1-蛋白酶抑制剂
食品和药物管理 - 批准的指示ARALAST NP（Alpha1-蛋白酶抑制剂（人））是一种α1-蛋白酶抑制剂（人）（人）（Alpha1-PI），该抑制剂（Alpha1-PI）表示，由于严重的alpha1- pi-pi-pi-Pi的先天性缺乏，临床上具有临床上明确症状的成年人的慢性增强疗法。Aralast NP增加了抗原和功能（抗中性噬菌酶能力，ANEC）血清水平和抗原性肺上皮衬里α1-PI的水平。在肺部加剧的任何Alpha1-Pi（包括Aralast NP）中增强治疗的有效性以及在α1-抗抗胰蛋白酶缺乏症中肺气肿的进展尚未在随机，对照试验中得出结论。临床数据表明，Aralast NP患者的慢性增强和维持治疗的长期影响。aralast NP不被视为肺部疾病的治疗。Glassia（Alpha1-蛋白酶抑制剂（人））是α1-蛋白酶抑制剂（人）（α1-PI），用于临床明显的肺气肿的成年人长期增强和维持疗法，这是由于严重的遗传性遗传性缺乏alpha1-pi（alpha1-pi（alpha1-pi）（alpha1-pi-pi）。Glassia在血清和肺上皮衬里中增加了抗原和功能（抗中性磷酸弹性酶的能力，ANEC）水平。在包括Glassia在内的任何α -PI，包括玻璃体病毒的任何α -PI的增强疗法对α-在随机，对照临床试验中尚未得出结论性证明。临床数据表明，玻璃亚患者的慢性增强和维持治疗的长期影响。Glassia尚未表示尚未确定严重α -PI缺乏的患者的肺部疾病治疗。
植物的半胱氨酸蛋白酶
近年来，对消费者对自然行动的渴望减少环境足迹的渴望，对基于植物的产品的需求出现了。植物蛋白酶在分解Pro Teins和在所有生物体中产生氨基酸的作用中起着至关重要的作用，在这个市场中已成为幼体蛋白酶在营养型领域中最常使用的植物蛋白酶。尽管这些酶广泛流行，但在市场上可用的商业蛋白水解产品的控制和分析中存在显着差距，尤其是关于它们的表征和定量。本评论文章通过检查来源，催化性能，生产过程和可分析它们的技术来解决这一关键点，从而为行业中提供了新的可能性。此外，我们将探讨其中一些酶的特征以及影响半胱氨酸蛋白酶制剂作为人消化辅助物的有效性的关键因素。最后，我们将讨论未来的观点，并建议采取行动，以继续进入植物性蛋白酶在食品补充剂和消化辅助工具中的工业应用。
alpha1-蛋白酶抑制剂
使用以下覆盖范围政策的说明适用于Cigna公司管理的健康福利计划。某些CIGNA公司和/或业务范围仅向客户提供利用审核服务，并且不做覆盖范围的确定。引用标准福利计划语言和覆盖范围确定不适用于这些客户。覆盖范围政策旨在为解释Cigna Companies管理的某些标准福利计划提供指导。请注意，客户的特定福利计划文件的条款[集团服务协议，覆盖范围证据，覆盖证证书，摘要计划描述（SPD）或类似计划文件]可能与这些承保范围政策所基于的标准福利计划有很大差异。例如，客户的福利计划文件可能包含与覆盖策略中涉及的主题相关的特定排除。发生冲突时，客户的福利计划文件始终取代覆盖策略中的信息。在没有控制联邦或州承保范围授权的情况下，福利最终取决于适用的福利计划文件的条款。在每个特定实例中的覆盖范围确定需要考虑1）根据服务日期生效的适用福利计划文件的条款； 2）任何适用的法律/法规； 3）任何相关的附带资料材料，包括覆盖范围政策； 4）特定情况的具体事实。覆盖范围政策与健康福利计划的管理仅有关。覆盖范围政策不是治疗的建议，绝不应用作治疗指南。在某些市场中，可以使用授权的供应商指南来支持医疗必要性和其他承保范围的确定。
蛋白酶抑制完全指南
1. Umezawa, H. 和 Aoyagi, T. (1983) In: Protease Inhibitors: Medical and Biological Aspects (Katunuma, N. et al., eds.) pp 3-15, Springer-Verlag, Berlin。 2.Umezawa，H.（1976）Meth.酶学。 45 ： 678. 3. Suda，H.等人。 （1972）抗生素杂志25：263。4. Umezawa，S.等人。 （1972）抗生素杂志25：267。5. Westerich，JO 和 Wolfenden，R.（1972）J. Biol. Chem 247 : 8195. 6. Abilgaard, U. (1968) Scand, J, Clin.实验室。投资。 21：89–91。 7.Rosenberg, RD 和 Damus, PS (1973) J. Biol.化学248：6490–6505。 8. Laskowski，M. Jr.和 Kato，I.（1980）Ann.牧师生物化学49 ： 593. 9. Carell，RW等人。 (1982)自然 298 : 329. 10. Kassell, B. (1970) Meth.酶学。 19 ： 844. 11. Suda，H.等人。 （1973）J Antibiotics 26：621。12. Umezawa，H.（1982）Am.牧师微生物学。 36 : 75。 13. Umezawa, H. 等人。 (1976) J. Antibiotics 29：97。 14. Aoyagi，T. 等人。 (1976) 生物化学国际 9：405。15. Murachi，T. (1983) Trends in Biochem.科学8 : 167. 16. Yoshimura 等人(1983) J Biol.化学258：8883。17.克劳福德，C. 等人。 (1988)生物化学。 J. 253：751。 18. Kajiwara，Y. 等人。 （1987）国际生物化学 15：935-944。 19. Delbaere, LTJ 和 Brayer, GD (1985) J. Mol.生物学。 183：89。20。Umezawa，H. 等人。 （1970）抗生素杂志23：425。21. Harper，JW等人。 (1985) 生物化学 24：1831。 22. Maniatis，T. 等人。 (1982) 分子克隆：实验室手册，第 179 页。 446，冷泉港实验室，纽约
1，以抗第五代蛋白酶抑制剂...
摘要Darunavir（DRV）在高药物浓度的有效HIV-1蛋白酶抑制剂（PI）中是在体内实现的。对DRV的从头抗性途径知之甚少。我们选择了对10个PI及其结构前体DRV的高药物浓度的抗性。突变通过两种途径积累（由蛋白酶突变I50V或I84V锚定）。抑制剂P1'-等效位置的小变化导致优先使用一种途径而不是另一种途径。抑制剂P2'-等效位置的变化确定了在抗性病毒中保留的效力的差异，并影响了所选突变。病毒变异显示了插科打裂解部位的补偿性突变的不同选择。这些结果揭示了第五代PI可以达到的高水平选择压力，以及抑制剂的特征如何影响电阻途径和面对电阻时的剩余效力。
Alpha-1蛋白酶抑制剂疗法
• Aralast NP（α-1 蛋白酶抑制剂） • Glassia（α-1 蛋白酶抑制剂） • Prolastin-C（α-1 蛋白酶抑制剂） • Zemaira（α-1 蛋白酶抑制剂） α-1 抗胰蛋白酶缺乏症 (AATD) 是一种遗传性疾病，其特征是血清和肺中 α-1 抗胰蛋白酶 (AAT) 浓度不足。这种缺乏会导致肺部丝氨酸蛋白酶（如中性粒细胞弹性蛋白酶）和 AAT 之间的不平衡。中性粒细胞弹性蛋白酶会破坏弹性蛋白，而 AAT 会防止弹性蛋白降解。这种不平衡会导致肺结缔组织破坏和早发性肺气肿的发展。AATD 还会影响肝细胞并导致肝损伤、肝硬化或肝功能衰竭。严重的 AATD 尚未得到充分认识，已知约有 100,000 名美国人患有该病。AATD 的诊断依赖于对个体血清 AAT 水平的实验室评估。 AAT 可通过放射免疫扩散法、火箭免疫电泳法或比浊法进行评估。不同的测试具有略微不同的正常范围，并且检测 AAT 缺乏症的临界点因测试而异。使用静脉注射 alpha-1 蛋白酶抑制剂的慢性增强疗法用于治疗患有先天性 AATD 和临床明显肺气肿的个体，以减缓疾病的进展。治疗的目标是通过将 AAT 水平提高到保护阈值以上来纠正中性粒细胞弹性蛋白酶的不平衡。肺部中性粒细胞弹性蛋白酶水平会因感染和香烟烟雾等刺激物而升高。影响肺功能下降的一个重要风险因素是当前吸烟。因此，仅建议以前吸烟或不吸烟的人使用增强疗法。AAT 增强疗法的安全性和有效性数据质量较差，并且报告结果没有显著差异，或者在某些情况下，肺功能下降。然而，美国胸科学会/欧洲呼吸学会（2003 年）和加拿大胸科学会（2012 年）已发布指导意见，建议对中度气流阻塞（FEV 1 为预测值的 30-65%）和肺功能快速下降（FEV 1 变化 > 120 毫升/年）的个体进行增强治疗。这些指南并不建议对无肺气肿的 AATD 个体或气道阻塞轻度或重度的个体进行增强治疗。α-1 蛋白酶抑制剂来源于混合人血浆，可能含有微量的 IgA。已知有 IgA 抗体的个体（可能存在于选择性或重度 IgA 缺乏的个体中）发生潜在严重超敏反应和过敏反应的风险更大。由于有严重超敏反应的风险，α-1 蛋白酶抑制剂禁用于有抗 IgA 抗体的个体。