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蜘蛛毒肽作为鲍曼不动杆菌十一异戊二烯二磷酸酶 (UppP) 的潜在变构抑制剂：计算机鉴定和结构分析
Spider Venom Peptides as Potential Allosteric Inhibitors of Undecaprenyl Diphosphatase (UppP) from Acinetobacter baumannii: In Silico Identification and Structural AnalysisAbstractThe antimicrobial resistance of Acinetobacter baumannii necessitates the development of novel therapeutic strategies targeting essential enzymes such as Undecaprenyl Pyrophosphate Phosphatase (UppP).本研究在计算机中探索了蜘蛛毒肽作为鲍曼不动杆菌 UppP 的潜在变构抑制剂。我们进行了系统的文献综述，选择了八种报道有抗 A 的 α-螺旋肽。鲍曼不动杆菌活性，然后是其计算物理化学表征。 Three-dimensional models of A. baumannii UppP and the candidate peptides were generated, and a putative allosteric binding site was validated through molecular docking of a known inhibitor of the BacA homolog.随后使用 HADDOCK 将八个肽对接至该经过验证的位点。 Results revealed variable binding affinities; peptides LC-AMP-I1, Lycosin-II, and GK37 exhibited the most favorable HADDOCK scores and extensive interaction networks, consistent with their reported high antimicrobial potency.其他候选物，尤其是 Lt-MAP2，显示出较低的结合亲和力，但预计具有较高的协同潜力。 These findings identify promising spider venom peptide candidates, suggesting dual (membrane disruption/UppP inhibition) or synergistic mechanisms of action, and validate UppP as a viable pharmacolog
来源:Arácnido蜘蛛毒肽作为鲍曼不动杆菌十一异戊二烯二磷酸酶 (UppP) 的潜在变构抑制剂：计算机鉴定和结构分析
摘要
鲍曼不动杆菌的抗菌耐药性需要开发针对必需酶（如十一异戊二烯基焦磷酸磷酸酶 (UppP)）的新型治疗策略。本研究在计算机中探索了蜘蛛毒肽作为鲍曼不动杆菌 UppP 的潜在变构抑制剂。我们进行了系统的文献综述，选择了八种报道有抗 A 的 α-螺旋肽。鲍曼不动杆菌活性，然后是其计算物理化学表征。生成了鲍曼不动杆菌 UppP 和候选肽的三维模型，并通过 BacA 同系物的已知抑制剂的分子对接验证了假定的变构结合位点。随后使用 HADDOCK 将八个肽对接至该经过验证的位点。结果显示不同的结合亲和力；肽 LC-AMP-I1、Lycosin-II 和 GK37 表现出最有利的 HADDOCK 评分和广泛的相互作用网络，这与其报道的高抗菌效力一致。其他候选物，尤其是 Lt-MAP2，显示出较低的结合亲和力，但预计具有较高的协同潜力。这些发现确定了有前途的蜘蛛毒肽候选物，表明双重（膜破坏/UppP抑制）或协同作用机制，并验证UppP作为基于肽的抑制剂的可行药理学靶点。
Liscano, Y.、Álvarez-Caballero, J. M. 和 Aragón-Muriel, A. (2026)。蜘蛛毒肽作为鲍曼不动杆菌十一异戊二烯二磷酸酶 (UppP) 的潜在变构抑制剂：计算机识别和结构分析。
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