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非洲鼓腹蛇毒液金属蛋白酶的生化特征和底物特异性蛋白水解多样性
作者 4028mdk09 - 自己的工作，CC BY-SA 3.0，https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=11200575非洲毒蛇毒液金属蛋白酶的生化特征和底物特异性蛋白水解多样性摘要毒蛇 (Bitis arietans) 是一种剧毒毒蛇，对许多毒蛇负责非洲有蛇咬伤死亡事件，但对其毒液蛋白的地理全面分析却很少，特别是在毒液病理学中起关键作用的蛋白酶。为了解决这个问题，我们分离、鉴定并表征了从多个地点获得的鼓腹蛇毒液金属蛋白酶的生物活性。所有毒液中最突出的是 PI 蛇毒金属蛋白酶 (SVMP)，它源自较大的 PII 前体。该蛋白质以非糖基化 (21 kDa) 或糖基化形式存在，后者含有一个 (26 kDa) 或两个 N-聚糖 (30 kDa)。我们测试的所有毒液都含有其中一种或另一种形式：没有两种毒液同时存在。 21 kDa 形式被证明具有高度生物活性，具有 α、β 和某些情况下的 γ-纤维蛋白原酶活性，并且对层粘连蛋白具有很强的破坏性。凝血酶原和 X 因子也被 21 kDa SVMP 广泛降解，但这两种情况都没有导致这些凝血因子各自活性形式的生成。该蛋白质还被证明能够特异性且有效地将血管紧张素 I 转化为血管舒张产物血管紧张素 1-7。相反，双聚糖形式
来源:Arácnido泡蝰 (Bitis arietans) 是一种剧毒毒蛇，在非洲造成了许多蛇咬伤死亡事件，但对其毒液蛋白的地理全面分析却很少，特别是在毒液病理学中起关键作用的蛋白酶。为了解决这个问题，我们分离、鉴定并表征了从多个地点获得的鼓腹蛇毒液金属蛋白酶的生物活性。所有毒液中最突出的是 PI 蛇毒金属蛋白酶 (SVMP)，它源自较大的 PII 前体。该蛋白质以非糖基化 (21 kDa) 或糖基化形式存在，后者含有一个 (26 kDa) 或两个 N-聚糖 (30 kDa)。我们测试的所有毒液都含有其中一种或另一种形式：没有两种毒液同时存在。 21 kDa 形式被证明具有高度生物活性，具有 α、β 和某些情况下的 γ-纤维蛋白原酶活性，并且对层粘连蛋白具有很强的破坏性。凝血酶原和 X 因子也被 21 kDa SVMP 广泛降解，但这两种情况都没有导致这些凝血因子各自活性形式的生成。该蛋白质还被证明能够特异性且有效地将血管紧张素 I 转化为血管舒张产物血管紧张素 1-7。相比之下，双聚糖形式对所有这些底物的活性明显较低。从肯尼亚毒液中分离出的单聚糖形式具有介于非聚糖形式和二聚糖形式之间的中间活性。使用胰岛素 B 链作为底物，结果表明，这些 SVMP 切割的肽键与其他蛇毒中发现的类似蛋白酶所观察到的肽键相同，但 21 kDa 形式的更高效力是由于其能够切割 C 端甘氨酸残基的肽键。粉蝰蛇毒液中的 PIII SVMP 含量相当低，这对于非洲毒蛇来说是不典型的。然而，在一些肯尼亚毒液中，存在丰富的具有强明胶酶活性的 PIII SVMP。这种蛋白质具有不寻常的寡聚结构，