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来自 Brachypelma smithi 的蜘蛛肽，其 C 端环氨基酸略有不同，发挥不同的杀虫活性
图片来源：Public Domain 来自 Brachypelma smithi 的蜘蛛肽，其 C 端环的氨基酸略有不同，可发挥不同的杀虫活性摘要蜘蛛的杀虫分子不断进化，以确保快速麻痹猎物，并将最好的分子传递给其后代。在这里，我们从 Theraposid Brachypelma smithi 的毒腺中克隆了两种杀虫肽 Bs2 和 Bs3。 Bs2 和 Bs3 90.2% 相同，但它们在 C 末端表现出有趣的结构差异，包括连接二硫键（Bs2 残基 Cys15-Cys36 和 Bs3 残基 Cys15-Cys30）。 Bs2 和 Bs3 的基因组起源可能是基因复制事件的原因。此外，Bs2 与 Tal1 的两个残基不同（95.1% 相同），Tal1 是一种来自狼蛛 Tliltocatl albopilosus 的杀虫肽。同样，Bs3 与 Aphonopelma sp. 的 Asp3a 相似，后者是一种针对哺乳动物 Cav（电压依赖性 Ca2+ 通道）的肽，但尚未在昆虫中进行测试。 Bs2和Bs3被克隆并在细菌细胞中重组表达，并在三种昆虫上测试了它们的麻痹效果。当影响大蜡螟幼虫（鳞翅目）时，具有连接环Cys15-Cys36的杀虫肽rBs2比rBs3具有显着更强的杀虫作用。然而，具有连接环Cys15-Cys30的杀虫肽rBs3在影响Acheta dome时比rBs2具有明显更强的杀虫作用
来源:Arácnido蜘蛛的杀虫分子不断进化，以确保迅速麻痹猎物，并将最好的分子传递给它们的后代。在这里，我们从 Theraposid Brachypelma smithi 的毒腺中克隆了两种杀虫肽 Bs2 和 Bs3。 Bs2 和 Bs3 90.2% 相同，但它们在 C 末端表现出有趣的结构差异，包括连接二硫键（Bs2 残基 Cys15-Cys36 和 Bs3 残基 Cys15-Cys30）。 Bs2 和 Bs3 的基因组起源可能是基因复制事件的原因。此外，Bs2 与 Tal1 的两个残基不同（95.1% 相同），Tal1 是一种来自狼蛛 Tliltocatl albopilosus 的杀虫肽。同样，Bs3 与 Aphonopelma sp. 的 Asp3a 相似，后者是一种针对哺乳动物 Cav（电压依赖性 Ca2++通道）的肽，但尚未在昆虫中进行测试。 Bs2和Bs3被克隆并在细菌细胞中重组表达，并在三种昆虫上测试了它们的麻痹效果。当影响大蜡螟幼虫（鳞翅目）时，具有连接环Cys15-Cys36的杀虫肽rBs2比rBs3具有显着更强的杀虫作用。然而，当影响蟋蟀若虫蟋蟀（Orthoptera）和Gromphadorhina portentosa 蟑螂（Blattodea）时，具有连接环Cys15-Cys30的杀虫肽rBs3比rBs2具有显着更强的杀虫作用。 rBs2 和 rBs3 结构模型显示 rBs3 中的低结构 C 端，这与此类 C 端从残基 Tyr30 到 Leu42 的更灵活的氨基酸序列相关。由于杀虫蜘蛛肽不断进化以捕获猎物，因此它们是了解昆虫细胞受体的有价值的离子通道拮抗剂，并且也是昆虫控制的有希望的线索。