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揭示了十亿年历史的蛋白质稳定规则；可能导致更快的药物和酶设计
蛋白质是生命的分子主力手，从将阳光变成食物到抗病毒。它们是由20种不同类型的氨基酸分子建造的，因此，从理论上讲，即使是由60个氨基酸制成的小蛋白质也可以以Quinquavigintillion（1078）不同的方式构造。那大约与整个宇宙中的原子一样多。
来源:英国物理学家网首页蛋白质是生命的分子主力手，从将阳光变成食物到抗病毒。它们是由20种不同类型的氨基酸分子建造的，因此，从理论上讲，即使是由60个氨基酸制成的小蛋白质也可以以Quinquavigintillion（1078）不同的方式构造。那大约与整个宇宙中的原子一样多。
78进化如何选择少数氨基酸组合，从而导致蛋白质折叠，保持稳定并完成工作？我们可以学习这些规则以帮助蛋白质工程师设计更好的药物和更绿色的催化剂吗？今天发表在《科学》杂志上的一项研究朝着回答这两个问题迈出了重要的一步。
已发布 科学蛋白质具有可阻止结构崩溃的核心，而表面进行大部分工作，例如与其他分子结合。几十年来，生物学家认为改变核心就像去除承载墙：一个错误的移动和整个结构崩溃。由于埋入的氨基酸被紧密地填充，因此任何改变都可以迫使邻近的氨基酸转移似乎是合乎逻辑的，从而导致不可预测的多米诺骨牌效应，在整个蛋白质中都腐烂了。
氨基酸使用这种蛋白质稳定性的经典图片，大多数对蛋白质组成部分的变化都会引起隐藏的笨蛋陷阱，并威胁要将整个结构淘汰。鉴于可能的组合数量可能很大，因此进化绊倒在安全的路线上创建新蛋白质的几率似乎很小。
机器学习算法“进化不必筛选整个序列宇宙。相反，折叠的生化定律创造了一种自然选择的广阔而宽容的景观，” Escobedo博士说。