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令人惊讶的发现表明，大肠杆菌 2-硫尿苷酸化酶的作用独立于铁硫簇
波茨坦大学的 Silke Leimkühler 教授最近领导的研究揭示了大肠杆菌 (E. coli) 中转移 RNA (tRNA) 的修饰方式，重点研究了一种名为 MnMA 的关键酶。该研究结果发表在《无机物》杂志上，挑战了之前关于铁硫簇在此过程中的作用的信念，表明 […]
来源:科学特色系列波茨坦大学 Silke Leimkühler 教授最近领导的研究揭示了大肠杆菌 (E. coli) 中转移 RNA (tRNA) 的修饰方式，重点研究了一种名为 MnmA 的关键酶。该研究结果发表在《无机物》杂志上，挑战了之前关于铁硫簇在此过程中的作用的认识，表明 MnmA 酶只有在没有这些簇的情况下才能发挥作用。这一发现是了解 tRNA 修饰背后的分子过程的重要一步，有助于解释为什么这些过程在不同物种中有所不同。
大肠杆菌 大肠杆菌 无机物研究人员探索了 MnmA 如何帮助将硫添加到 tRNA 的特定部分，这一过程对于分子正确将遗传信息转化为蛋白质至关重要。 tRNA 中某些位置的硫修饰可确保遗传密码的正确匹配，并有助于维持分子的稳定性。早期的研究表明，MnmA 可能依赖于铁硫簇进行这种修饰，但这在大肠杆菌中是否属实尚不清楚。在其他物种嗜热古菌中，类似的酶需要铁硫簇，但不确定这是否适用于大肠杆菌 MnmA 酶。
科学家们进行了详细的实验来阐明这一点。他们在有氧和无氧两种条件下从大肠杆菌中纯化了 MnmA，并尝试将铁硫簇添加到酶中。他们发现，尽管 MnmA 可以结合铁硫簇，但有这个簇实际上会阻止酶正常工作。事实上，MnmA 在没有簇的情况下效果最好，这清楚地表明这种酶不需要铁硫簇即可在大肠杆菌中发挥作用。 “我们的研究证明，MnmA 不需要大肠杆菌中的铁硫簇就能发挥作用，”Leimkühler 教授强调了这一发现的重要性。
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