Crisis Recreated: DEI and Hiring Mediocrity
时刻到来,暴露了我们声称重视的合格领导力与我们实际选择的领导力之间的差距。它揭示了一个许多代人都明白的无声真理。对股权计划最直言不讳的批评者从来都不是为优点辩护。他们一直在捍卫保护平庸的非正式网络 [...]
Save $3,000: Turn any TV into a piece of art with this free Roku feature
喜欢三星 Frame TV 的外观吗?您可以在 Roku TV 上轻松重现艺术画廊效果。方法如下。
6 Docker Tricks to Simplify Your Data Science Reproducibility
阅读这 7 个技巧,将 Docker 容器视为可重现的工件,而不是一次性包装器。
Arg-Tyr 阳离子-π 相互作用驱动天然蜘蛛拖丝中的相分离和 β-折叠组装摘要液-液相分离 (LLPS) 是本质无序蛋白质 (IDP) 和生物材料中蛋白质组织的基本原理,但将缩合与结构排序联系起来的残基水平相互作用仍不清楚。在蜘蛛拖丝中,LLPS被认为启动了从可溶性蛛丝蛋白原液向富含β-折叠层的纤维的转变,从而提供了卓越的韧性,但序列特异性基序如何控制这一过程尚不清楚。在这里,我们结合同位素编辑溶液 NMR、动态核极化 (DNP) 增强固态 NMR、分子动力学模拟和 AlphaFold3 建模来定义精氨酸和酪氨酸在 Latrodectus hesperus 拖丝中的分子作用。磷酸盐触发 L