XiaoMi-AI文件搜索系统
World File Search System升入
是否有金属中的自由电子？
关于广泛接受的BCS超导理论的挑战可能是由于对自由移动电子和金属键的海洋的误解。基于这些概念，假定电阻是由导体中的电子振动和碰撞引起的。隐含地授予了该模型，BCS理论表明，库珀对耦合电子可以最大程度地减少其振动和抗性，从而导致超导性。但是，如果将电子电子负责将分子固定在金属键中，那么当电子在电流中移动时，金属结构如何保持稳定？这些模型的主要挑战是压力对电阻率和超导率的负面影响。放弃了这些模型，替代理论介绍了导体内等电式隧道的概念。在离间分子紧密的分子之间形成，这些隧道使电子能够以相同的能级跨分子移动，从而导致电流。电子，而不是自由移动，通常局限于其各自分子内的轨道，低于这些导电隧道的能级。将电子升入隧道需要能量，这表现为电阻。可以通过压缩分子间距来降低导体的电阻，从而最大程度地减少隧道和价轨道之间的间隙。随着额外的压力，该间隙可以进一步降低至零，从而导致隧道与价轨道重叠。因此，电子自然地驻留在隧道中，而无需向隧道提升能量，从而导致零电阻（零电导率）。该理论全面地解释了观察到的超导现象，包括Meissner效应，临界电流密度，临界磁场，电阻率与压力之间的逆关系以及为什么在高压下实现许多高温超导体。根据该理论，压缩分子距离是合成室温超导体的关键。最佳方法涉及工程分子结构以利用特定分子之间的吸引力，从而最大程度地减少了间隙。
序列准备库Illumina Technology
本文档描述了使用Illumina技术请求库排序时要遵循的过程。本指南中提供了准备工作，图书馆提交，运输要求以及任何其他信息的详细说明。要避免请求处理的任何延迟，必须仔细遵循本指南中提供的说明。请注意，库的处理延迟将根据项目的大小而有所不同。建议与客户管理办公室联系以获取有关处理时间的信息。本指南中提到的要求还适用于图书馆质量控制项目。绘制流动池上群集边界并进行基本调用的Illumina软件取决于末端的序列复杂性，尤其是在插入的任一端，尤其是第一个十二左右的碱基对。因此，必须正确识别在这些区域中表现出足够序列复杂性的任何类型的库，否则测序数据将不足以最佳。这包括但不限于：•扩增子•BD狂想曲单细胞库•减少了基因组表示方法，例如限制性与位点相关的DNA（RAD）标记库•具有较低核苷酸复杂性（如双硫酸盐）的库中的库。为了通过低复杂性库克服此问题，可以在车道的10-50％处将控制库（例如，由Illumina提供的控制PHIX174库）升入，具体取决于初始库的复杂性。将PHIX添加到车道中将导致感兴趣的库的读数较低。上述相同的核苷酸复杂性问题适用于多路复用库时的索引序列。为了获得最佳结果，在多路复用库时，每条车道应至少使用3个索引。将按原样提供测序结果。CES对与库的设计，质量或序列复杂性有关的问题负责。
肠道粘膜细胞将α-突触核蛋白转移到迷走神经
引言帕金森氏病（PD）是一种使人衰弱的神经退行性疾病，具有特征性运动障碍，包括刚度，静止震颤和胸肌。许多患者还患有胃肠道症状，例如便秘，通常在特征运动缺陷之前10年或更长时间（1）。PD的病态标志是细胞内蛋白质夹杂物，填充了α-突触核蛋白的纤维化形式，它们在大脑和周围神经系统中均积累。在PD的多巴胺能神经元中，称为Lewy身体的包含物与神经元脆弱性和变性有关（2，3）。贯穿大脑，通常在兴奋性神经元和其他神经元亚型的突触前末端发现α-突触核蛋白，在内吞作用和突触囊泡功能中起作用（4）。 在α-突触核蛋白基因（SNCA）（例如A53T和A30P）以及SNCA基因座的乘法中可能引起家族性PD（5，6）。 α-突触核蛋白蛋白的显着特征之一是将汇总成β-薄片 - 富含蛋白质原纤维的内在能力，这些能力对硫非激素等淀粉样蛋白染料具有很高的亲和力（7-9）。 这些α-突触核蛋白原纤维具有提议的能力，可以在假设的prion样级联反应中扩散相互联系的细胞（10-13）。 转移的α-突触核蛋白可能会在受体细胞中募集天然α-突触核蛋白，从而播种额外的凝结物（14-16），可以形成较大的原纤维和夹杂物（17、18）。 α-突触核蛋白RT Quic分析在DuodeNal活检中证明了PD患者但没有健康对照组的播种活性（20）。贯穿大脑，通常在兴奋性神经元和其他神经元亚型的突触前末端发现α-突触核蛋白，在内吞作用和突触囊泡功能中起作用（4）。在α-突触核蛋白基因（SNCA）（例如A53T和A30P）以及SNCA基因座的乘法中可能引起家族性PD（5，6）。α-突触核蛋白蛋白的显着特征之一是将汇总成β-薄片 - 富含蛋白质原纤维的内在能力，这些能力对硫非激素等淀粉样蛋白染料具有很高的亲和力（7-9）。这些α-突触核蛋白原纤维具有提议的能力，可以在假设的prion样级联反应中扩散相互联系的细胞（10-13）。转移的α-突触核蛋白可能会在受体细胞中募集天然α-突触核蛋白，从而播种额外的凝结物（14-16），可以形成较大的原纤维和夹杂物（17、18）。α-突触核蛋白RT Quic分析在DuodeNal活检中证明了PD患者但没有健康对照组的播种活性（20）。通过新开发的种子聚集试验（包括蛋白质错误折叠的循环扩增和实时Quaking诱导的转换（RT-QUIC）ASSAINS（19），在PD中的存在和脑脊液中的α-突触蛋白原纤维和脑脊液的温度活性已被令人信服地证明。在该测定中触发活性的α-突触核蛋白种子的起源尚不清楚。在大鼠模型中，人们认为触发α-突触核蛋白的病理积累的种子可能起源于神经元和大脑，并落入肠道或肠道中的某个地方并升入大脑（21）。