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科学家发现tau蛋白如何削弱阿尔茨海默氏症的毒性
阿尔茨海默氏病是最常见的痴呆症形式，影响了全球超过5000万人。几十年来，研究人员知道两种蛋白质（TAU和淀粉样蛋白-β）在该疾病中发挥了主要作用。 tau在脑细胞内形成缠结，而淀粉样蛋白β则在它们之间建立斑块。两者都导致健康神经元的丧失。然而，到目前为止，科学家[…]科学家发现了tau蛋白如何削弱阿尔茨海默氏症的毒性是在诺里奇科学报告中出现的。
来源:Knowridge科学报告阿尔茨海默氏病是最常见的痴呆症形式，影响了全球超过5000万人。
数十年来，研究人员知道两种蛋白质（TAU和淀粉样蛋白β）在该疾病中发挥了中心作用。
tau在脑细胞内形成缠结，而淀粉样蛋白β则在它们之间建立斑块。两者都导致健康神经元的丧失。
到目前为止，科学家尚未完全了解这两种蛋白质是否直接相互作用，或者这种相互作用如何影响疾病。
与国际合作者合作的韩国研究团队现在首次在分子一级展示了Tau和淀粉样蛋白β确实可以相互交流。
非常明显，它们的相互作用可以减少淀粉样蛋白β的有害作用，从而将其行为转移到毒性较小的形式上。
这项由KAIST教授领导的研究发表在《自然化学生物学》中。
自然化学生物学。 自然化学生物学tau通常有助于在神经元内运输营养和信号，而淀粉样蛋白β则是参与脑发育和细胞信号传导的较大蛋白质的片段。
在阿尔茨海默氏症中，两种蛋白质都会出现问题：tau形成了称为神经原纤维缠结的扭曲纤维，淀粉样蛋白β会积聚成被称为斑块的粘性团块。
尽管这些结构发生在大脑内的不同位置，但科学家长期以来一直怀疑Tau和淀粉样蛋白β可能相互作用。这项新研究最终提供了这种相互作用及其影响的直接证据。
研究人员发现，Tau的特定区域（称为微管结合重复序列）可以与淀粉样蛋白β结合。
发生这种情况时，淀粉样蛋白β并没有形成其通常的刚性，剧毒的原纤维，而是采用替代路径，从而产生较软，较小的骨料。
实际上，tau可以延迟淀粉样蛋白聚集的最早步骤，并改变其积累的速度和形式。这种转变可降低淀粉样蛋白的内部和外部脑细胞的毒性。
治疗阿尔茨海默氏病的新方法