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蛋白质设计：柔性组件允许新架构
人为设计的蛋白质通常基于遵守严格对称规则的构件。因此，通常可以使用计算机模拟来预测它们的结构。但是有例外：在计算机上设计的一些蛋白质表现出令人惊讶的新结构或特性，可能有用。
来源:英国物理学家网首页局部结构灵活性是纯态性的关键驱动力。学分：自然结构与分子生物学（2025）。 doi：10.1038/s41594-025-01490-Z
自然结构与分子生物学人为设计的蛋白质通常基于遵守严格对称规则的构件。因此，通常可以使用计算机模拟来预测它们的结构。但是有例外：在计算机上设计的一些蛋白质表现出令人惊讶的新结构或特性，可能有用。
由LMU化学系Alena Khmelinskaia教授领导的国际团队和华盛顿大学的Neil King教授现已发现了为什么是这种情况 - 某些蛋白质包含灵活的组成部分，并且可以采用多个结构。这些发现可能为开发定制蛋白质开发新的途径。
在其自然结构和分子生物学发表的研究中，研究人员分析了三种设计师蛋白，这些蛋白在实验中表现出明显不同的结构。
研究 自然结构与分子生物学这些蛋白质被合成如下：首先，两个或三个起始材料相互反应并形成所谓的二聚体或三聚体。通过自组装，这些二聚体和三聚体被认为产生高度对称的结构，例如二十面包或八面体。
但是，这并不总是发生：除了预估算的结构外，研究人员还发现了许多粒子大大较大或甚至完全不同的结构。