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Arg-Tyr 阳离子-π 相互作用驱动本地蜘蛛拖丝中的相分离和 β-折叠组装
Arg-Tyr 阳离子-π 相互作用驱动天然蜘蛛拖丝中的相分离和 β-折叠组装摘要液-液相分离 (LLPS) 是本质无序蛋白质 (IDP) 和生物材料中蛋白质组织的基本原理，但将缩合与结构排序联系起来的残基水平相互作用仍不清楚。在蜘蛛拖丝中，LLPS被认为启动了从可溶性蛛丝蛋白原液向富含β-折叠层的纤维的转变，从而提供了卓越的韧性，但序列特异性基序如何控制这一过程尚不清楚。在这里，我们结合同位素编辑溶液 NMR、动态核极化 (DNP) 增强固态 NMR、分子动力学模拟和 AlphaFold3 建模来定义精氨酸和酪氨酸在 Latrodectus hesperus 拖丝中的分子作用。磷酸盐触发 LLPS，同时保持内在无序，其中精氨酸表现出最大的化学位移扰动。模拟表明，磷酸盐取代水合水，促进 Arg-Tyr 阳离子-π 相互作用并削弱 Arg-poly(Ala) 接触。固态核磁共振直接检测纺丝纤维中的精氨酸-酪氨酸接触，证明精氨酸部分融入β-折叠界面，而酪氨酸经常采用β-转角构象。 AlphaFold3 模型证实了这些界面几何形状并重现了实验化学位移，支持结构-非结构边界上持续的 Arg-Tyr 相互作用。
来源:ArácnidoArg-Tyr 阳离子-π 相互作用驱动本地蜘蛛拖丝中的相分离和 β-折叠组装
摘要
Johnson, H. R.、Chalek, K.、Elathram, N.、Chau, A. T.、Domingo, A. R.、Aldana, J. E.、Nguyen, H.、De Loera, A.、Duarte, B. A.、Shapakidze, L.、Onofrei, D.、Debelouchina, G. T.、Lorenz, C. D. 和 Holland, G. P.（2025）。 Arg-Tyr 阳离子-π 相互作用驱动天然蜘蛛拖丝中的相分离和 β-折叠组装。
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(52)，e2523198122。