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Arg-Tyr 阳离子-π 相互作用驱动天然蜘蛛拖丝中的相分离和 β-折叠组装摘要液-液相分离 (LLPS) 是本质无序蛋白质 (IDP) 和生物材料中蛋白质组织的基本原理,但将缩合与结构排序联系起来的残基水平相互作用仍不清楚。在蜘蛛拖丝中,LLPS被认为启动了从可溶性蛛丝蛋白原液向富含β-折叠层的纤维的转变,从而提供了卓越的韧性,但序列特异性基序如何控制这一过程尚不清楚。在这里,我们结合同位素编辑溶液 NMR、动态核极化 (DNP) 增强固态 NMR、分子动力学模拟和 AlphaFold3 建模来定义精氨酸和酪氨酸在 Latrodectus hesperus 拖丝中的分子作用。磷酸盐触发 L