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World File Search System固定化
固定化与综合征的关系
目的：分析骨断裂的关系及其随后的固定化，结果是导致中枢神经系统变化以及引起复杂的区域疼痛综合征的可能性。 div>方法：对文学的定性和描述性叙述性综述，PubMed，Medline，Cochrane，Elsevier和Google Academic进行了搜索。 div>研究包括在西班牙语和英语中，在过去的10年中在互联网上发表，随机临床和对照试验，荟萃分析和评论，成人和任何样本量的研究。 div>结果：最后，在搜索中，总共确定并选择了25篇文章。 div>结论：固定化不使用会产生运动计划和执行的变化，自愿运动控制的改变，手动表示减少会影响，敏感性的改变和对疼痛的看法。 div>
利用人工铁载体的微生物固定化元件
受微生物利用铁载体吸收铁的机制的启发，制备了四种不同的含有儿茶酚酸和/或异羟肟酸基团的典型人工铁载体配体的 Fe III 配合物，即 K 3 [ Fe III - L C3 ]、K 2 [ Fe III - L C2H1 ]、K[ Fe III - L C1H2 ] 和 [ Fe III - L H3 ]。它们被修饰在金基底表面 ( Fe-L /Au)，并用作微生物固定化装置，可快速、灵敏、选择性地检测微生物，其中 H 6 L C3 、H 5 L C2H1 、H 4 L C1H2 和 H 3 L H3 分别表示三儿茶酚酸、双儿茶酚酸-单异羟肟酸、单儿茶酚酸-双异羟肟酸和三异羟肟酸类型的人工铁载体。利用扫描电子显微镜 (SEM)、石英晶体微天平 (QCM) 和电阻抗谱 (EIS) 方法研究了它们对几种微生物的吸附性能。在金底物 Fe-L C3 /Au、Fe-L C2H1 /Au、Fe-L C1H2 /Au 和 Fe-L H3 /Au 上修饰的人工铁载体-铁配合物表现出特定的微生物固定行为，并且基于人工铁载体的结构具有选择性。它们的特异性与微生物从细胞中释放或用来吸收铁的天然铁载体的结构特征很好地对应。这些研究结果表明，释放和吸收是通过人工铁载体-Fe III 配合物与微生物细胞表面受体之间的特定相互作用实现的。这项研究表明，Fe-L/Au 体系具有作为有效的微生物固定探针的特殊潜力，可以快速、选择性地检测和鉴定各种微生物。
AC电动固定化辣根过氧化物酶活性
场梯度（见公式 1），这可以通过尖锐的电极几何形状产生。这样，亚微米颗粒（例如聚苯乙烯珠和病毒颗粒）也可以通过 DEP 分离或固定 [4,5]。尽管该现象背后的机制仍然是近期研究和讨论的主题 [6–10]，但蛋白质 [11,12]、酶分子 [13] 甚至小染料分子 [14] 也可以通过 DEP 操纵。由于在纳米电极上的固定无需标记并且在几秒内完成 [15,16]，DEP 可能成为生产生物传感器的一种首选方法。此外，蛋白质分子可以单个固定，正如对平面纳米电极尖端和 R-藻红蛋白 (RPE) 所展示的那样 [12]。首次尝试生产用于单分子实验的蛋白质纳米阵列时，将牛血清白蛋白 (BSA) 固定在一个由 9 个电极组成的小纳米电极阵列上，电极尖端直径为 30 nm。根据施加的场强，蛋白质分子被永久或暂时固定，但尚未证明可以分离为单个分子 [15]。为了将单个酶或蛋白质分子固定在阵列上，需要直径小于颗粒直径的尖锐电极尖端 [16, 17]。通过反应离子刻蚀在硅基电极阵列的标准互补金属氧化物半导体生产工艺方面取得的最新进展使足够小的电极尖端的生产标准化成为可能：生产出数千个锥形电极的阵列，其最小直径约为 1.5 nm，通过化学机械抛光可以调整到更大的直径 [16]。对于生物传感器、芯片实验室设备和单酶分子实验，不仅要确保可靠的捕获，还要确保所涉及酶的高残留活性。原则上，估算了固定化的BSA 的量[18]，并显示了抗RPE 抗体和辣根过氧化物酶 (HRP) 的活性[13, 19]。但无法对固定物的活性进行绝对量化。为了评估DEP 固定化酶阵列的适用性，本研究对仅通过DEP 永久固定的酶分子活性进行了定量测定。选择HRP 作为模型酶。HRP 是单亚基、44 kDa 血红素蛋白，具有已知的三维结构和催化途径以及复杂的糖基化模式[20, 21]。这种酶已被深入研究了几个世纪，由于其可用性、高稳定性以及在比色和荧光测定中的高活性，已成为诊断试剂盒和免疫测定的标准化学品[22]。出于类似的原因，它是单酶分子实验的原理验证中很受欢迎的酶[23–28]，并且已经证明在纳米电泳后具有活性。