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1。cerdelga [处方信息]。马萨诸塞州剑桥：赛诺菲。 2022。 2。 Pleat R，Cox TM，Burrow TA等。 稳定性是在患有1型Gaucher病的成年人中保持的，从Velaglucerase alfa转换为Eliglustat或Imiglucerase：Eliglustat Encore试验的亚分析。 MOL Genet Metab Rep。 2016; 9：25-28。 3。 酶替代疗法的gaucher病。 国家高彻基金会。 2023年3月29日访问。https：//www.gaucherdisease.org/gaucher-diagnosis-wreatment/treatment/enzyme-replacement-therapy/ 4。 Cox TM，Drelichman G，Cravo R等。 Eliglustat保持长期的临床稳定性在酶治疗中稳定的Gaucher病患者。 血。 2017; 129（17）：2375-2383。 5。 Cox TM，Drelichman G，Cravo R等。 Eliglustat与Imiglucerase在Gaucher病患者的1型患者中稳定在酶替代疗法上：3期，随机，开放标签，非效率试验。 柳叶刀。 2015; 385（9985）：2355-2362。 6。 Peterschmitt MJ，Cox GF，Ibrahim J等。 在四个口服Eliglustat的临床试验中，对393名Gaucher病型1型Gaucher病的不良事件进行了汇总分析：频率，时机和持续时间的评估。 血细胞分子。 2018; 68：185-191。 7。 ogu cc，maxa jl。 由于细胞色素P450引起的药物相互作用。 Proc（Bayl Univ Med Cent）。 2000; 13（4）：421-423。 8。 am j hematol。马萨诸塞州剑桥：赛诺菲。2022。2。Pleat R，Cox TM，Burrow TA等。稳定性是在患有1型Gaucher病的成年人中保持的，从Velaglucerase alfa转换为Eliglustat或Imiglucerase：Eliglustat Encore试验的亚分析。MOL Genet Metab Rep。 2016; 9：25-28。 3。 酶替代疗法的gaucher病。 国家高彻基金会。 2023年3月29日访问。https：//www.gaucherdisease.org/gaucher-diagnosis-wreatment/treatment/enzyme-replacement-therapy/ 4。 Cox TM，Drelichman G，Cravo R等。 Eliglustat保持长期的临床稳定性在酶治疗中稳定的Gaucher病患者。 血。 2017; 129（17）：2375-2383。 5。 Cox TM，Drelichman G，Cravo R等。 Eliglustat与Imiglucerase在Gaucher病患者的1型患者中稳定在酶替代疗法上：3期，随机，开放标签，非效率试验。 柳叶刀。 2015; 385（9985）：2355-2362。 6。 Peterschmitt MJ，Cox GF，Ibrahim J等。 在四个口服Eliglustat的临床试验中，对393名Gaucher病型1型Gaucher病的不良事件进行了汇总分析：频率，时机和持续时间的评估。 血细胞分子。 2018; 68：185-191。 7。 ogu cc，maxa jl。 由于细胞色素P450引起的药物相互作用。 Proc（Bayl Univ Med Cent）。 2000; 13（4）：421-423。 8。 am j hematol。MOL Genet Metab Rep。2016; 9：25-28。3。酶替代疗法的gaucher病。 国家高彻基金会。 2023年3月29日访问。https：//www.gaucherdisease.org/gaucher-diagnosis-wreatment/treatment/enzyme-replacement-therapy/ 4。 Cox TM，Drelichman G，Cravo R等。 Eliglustat保持长期的临床稳定性在酶治疗中稳定的Gaucher病患者。 血。 2017; 129（17）：2375-2383。 5。 Cox TM，Drelichman G，Cravo R等。 Eliglustat与Imiglucerase在Gaucher病患者的1型患者中稳定在酶替代疗法上：3期，随机，开放标签，非效率试验。 柳叶刀。 2015; 385（9985）：2355-2362。 6。 Peterschmitt MJ，Cox GF，Ibrahim J等。 在四个口服Eliglustat的临床试验中，对393名Gaucher病型1型Gaucher病的不良事件进行了汇总分析：频率，时机和持续时间的评估。 血细胞分子。 2018; 68：185-191。 7。 ogu cc，maxa jl。 由于细胞色素P450引起的药物相互作用。 Proc（Bayl Univ Med Cent）。 2000; 13（4）：421-423。 8。 am j hematol。酶替代疗法的gaucher病。国家高彻基金会。2023年3月29日访问。https：//www.gaucherdisease.org/gaucher-diagnosis-wreatment/treatment/enzyme-replacement-therapy/ 4。Cox TM，Drelichman G，Cravo R等。Eliglustat保持长期的临床稳定性在酶治疗中稳定的Gaucher病患者。血。2017; 129（17）：2375-2383。 5。 Cox TM，Drelichman G，Cravo R等。 Eliglustat与Imiglucerase在Gaucher病患者的1型患者中稳定在酶替代疗法上：3期，随机，开放标签，非效率试验。 柳叶刀。 2015; 385（9985）：2355-2362。 6。 Peterschmitt MJ，Cox GF，Ibrahim J等。 在四个口服Eliglustat的临床试验中，对393名Gaucher病型1型Gaucher病的不良事件进行了汇总分析：频率，时机和持续时间的评估。 血细胞分子。 2018; 68：185-191。 7。 ogu cc，maxa jl。 由于细胞色素P450引起的药物相互作用。 Proc（Bayl Univ Med Cent）。 2000; 13（4）：421-423。 8。 am j hematol。2017; 129（17）：2375-2383。5。Cox TM，Drelichman G，Cravo R等。Eliglustat与Imiglucerase在Gaucher病患者的1型患者中稳定在酶替代疗法上：3期，随机，开放标签，非效率试验。柳叶刀。2015; 385（9985）：2355-2362。 6。 Peterschmitt MJ，Cox GF，Ibrahim J等。 在四个口服Eliglustat的临床试验中，对393名Gaucher病型1型Gaucher病的不良事件进行了汇总分析：频率，时机和持续时间的评估。 血细胞分子。 2018; 68：185-191。 7。 ogu cc，maxa jl。 由于细胞色素P450引起的药物相互作用。 Proc（Bayl Univ Med Cent）。 2000; 13（4）：421-423。 8。 am j hematol。2015; 385（9985）：2355-2362。6。Peterschmitt MJ，Cox GF，Ibrahim J等。在四个口服Eliglustat的临床试验中，对393名Gaucher病型1型Gaucher病的不良事件进行了汇总分析：频率，时机和持续时间的评估。血细胞分子。2018; 68：185-191。 7。 ogu cc，maxa jl。 由于细胞色素P450引起的药物相互作用。 Proc（Bayl Univ Med Cent）。 2000; 13（4）：421-423。 8。 am j hematol。2018; 68：185-191。7。ogu cc，maxa jl。由于细胞色素P450引起的药物相互作用。Proc（Bayl Univ Med Cent）。2000; 13（4）：421-423。8。am j hematol。Mistry PK，Lukina E，Ben Turkia H等。在4。5年的Gaucher疾病1型的临床结局：3阶段参与试验最终结果。2021; 96（9）：1156-1165。
在26S蛋白酶体调节亚基RPN2基因中，恶性疟原虫赋予青蒿素的抗性
减轻疟疾和相关死亡的负担受到了疟疾寄生虫能够发展对市场上所有可用疗法的抵抗力的能力的阻碍（Antony和Parija，2016年）。因此，了解寄生虫获得对抗疟药的耐药性的机制对于未来替代有效治疗的发展至关重要。如今，阿耳震蛋白及其衍生物（Arts）是推荐的治疗方法，以及长期伴侣，形成基于青蒿素的联合疗法（ACTS）。artemisin抗性，主要由环阶段存活测定法（RSA）定义，经常与K13蛋白中的突变有关，而K13蛋白不调节蛋白酶体的活性（Wicht等，2020）。然而，使用蛋白酶体抑制剂（例如环氧素）会增加抗性和敏感寄生虫中的青蒿素活性（Bozdech等，2015）。在该帐户中，泛素 - 蛋白酶体途径（UPP）的不同部分的突变可能会影响阿甘辛蛋白的反应（Bridgford等，2018）。最近的研究表明，19S和20S的蛋白酶体亚基的突变敏化K13 C580Y寄生虫，这是基于RSA的更大湄公河区域中最普遍的青蒿素耐药性突变，基于RSA（Rosenthal和Ng，2021; Rossenthal和Ng，20223）。此外，在编码非素化酶UBP-1的基因中的两个突变在抗甲半氨着这甲蛋白蛋白的抗chabaudi P. chabaudi寄生虫中被鉴定出来，并且证明它们可以介导恶性疟原虫中的艺术耐药性（Cravo，2022222）。后者负责底物的识别，去泛素化，展开和易位。泛素 - 蛋白酶体系统对于真核细胞至关重要，因为它负责蛋白质的降解或回收利用，侵蚀了几个细胞过程，包括细胞周期，转录调节，细胞应激反应，信号转导，信号转导，和细胞曲折（Wang et al。，2015年）。这种蛋白质调节对于在两个宿主之间的生命周期进程中发生的疟疾寄生虫经历的快速转化至关重要，尤其是在复制率高的阶段（Krishnan和Williamson，2018年）。UPP涉及一种称为泛素化的蛋白质后修饰过程，该过程将多泛素链连接到随后由26S蛋白酶体识别的蛋白质上。如果蛋白质被蛋白质组恢复或降解，则泛素化定义的类型（Aminake等，2012; Wang等，2015）。26S蛋白酶体是一种枪管形的多亚基蛋白酶复合物，分为20S核心颗粒（CP）和19S调节粒子（RP）。20S核心通过肽基戊酰基肽水解（PGDH）（caspase样），类似胰蛋白酶样和类似chymotrypsin的活性负责蛋白水解，分别遇到了三种B-亚基（B1，B2和B5）（分别为Wang et al。，2015年）。这些催化活性的亚基分别使用N末端苏氨酸作为酸性，胰蛋白酶和疏水残基的羧基末端后的亲核试剂和裂解。这些活动站点