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组蛋白“开关”如何调节染色质动力学
组蛋白变体H3.3的N末端尾部中的丝氨酸31（SER31）磷酸化修饰（H3.3S31PH）可以将H3.3核小体从稳定状态转化为动态激活的构型，从而为表观遗传学调节机制提供了新的见解。但是，H3.3影响核小体稳定性和动力学的特定机制尚不清楚。
来源:英国物理学家网首页组蛋白变体H3.3的N末端尾部中的丝氨酸31（SER31）磷酸化修饰（H3.3S31PH）可以将H3.3核小体从稳定状态转化为动态激活的构型，从而为表观遗传学调节机制提供了新的见解。但是，H3.3影响核小体稳定性和动力学的特定机制尚不清楚。
In a new study published in Nucleic Acids Research on September 12, a research team led by Prof. Li Wei from the Institute of Biophysics of the Chinese Academy of Sciences, together with Prof. Chen Ping from the Capital Medical University, has, for the first time, uncovered how H3.3 and its Ser31 phosphorylation regulate nucleosome dynamics and transcriptional responses, highlighting the critical role of this mechanism in macrophage免疫反应途径。
已发布 核小体结合了体外单分子实验和全基因组分析的组合，研究人员表明，尽管H3.3的掺入并不能显着改变核小体的机械稳定性，但它显着增强了它们在破坏后保持完整性的能力。
一个关键发现是H3.3比规范H3更有效地募集了事实复合物（促进染色质转录）。事实通常会破坏核小体的稳定性，但是当与含H3.3的核小体结合时，它会促进稳定的，面向维持的状态。
期刊信息：核酸研究
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