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分离的粉扑蝰 (Bitis arietans) 毒液丝氨酸蛋白酶的结构和功能表征
分离的毒蛇（Bitis arietans）毒液丝氨酸蛋白酶的结构和功能表征摘要已知丝氨酸蛋白酶（SVSP）在毒蛇毒液的血液毒性作用中发挥重要作用，但与其他医学上重要的毒蛇相比，毒蛇毒液的丝氨酸蛋白酶尚未得到广泛表征。为了解决这个问题，我们分离、鉴定和表征了尼日利亚粉蝰蛇毒液中丝氨酸蛋白酶的生物活性，我们之前已经证明这种毒蛇的毒素含量特别丰富。鉴定出两个不同的组，每个组具有不同的蛋白质底物特异性。两者的分子量相似，均为 52-62 kDa，具有 4-6 个 N-聚糖，但一组由胰蛋白酶样酸性 SVSP 组成，另一组由非胰蛋白酶样碱性 SVSP 组成，对 P1 位的脂肪族氨基酸具有特异性。每种对纤维蛋白原的作用不同：酸性 SVSP 显示出类似凝血酶的 α/β-纤维蛋白原酶活性，而碱性形式则显示出 α-纤维蛋白原酶。酸性 SVSP 作用于通常用于测定激肽释放酶样活性的显色底物，但也具有强明胶酶活性——这是 SVSP 的一种新活性，也是 SVSP 作用于止血系统以外的蛋白质的第一个例子。基本的 SVSP 能够特异性地将血管紧张素 I 转化为血管收缩剂血管紧张素 1-8。每组SVSP的转录本分析
来源:Arácnido众所周知，丝氨酸蛋白酶 (SVSP) 在毒蛇毒液的血液毒性作用中发挥着重要作用，但与其他医学上重要的毒蛇相比，粉扑蝰蛇毒液的丝氨酸蛋白酶尚未得到广泛表征。为了解决这个问题，我们分离、鉴定和表征了尼日利亚粉蝰蛇毒液中丝氨酸蛋白酶的生物活性，我们之前已经证明这种毒蛇的毒素含量特别丰富。鉴定出两个不同的组，每个组具有不同的蛋白质底物特异性。两者的分子量相似，均为 52-62 kDa，具有 4-6 个 N-聚糖，但一组由胰蛋白酶样酸性 SVSP 组成，另一组由非胰蛋白酶样碱性 SVSP 组成，对 P 1 位的脂肪族氨基酸具有特异性。每种对纤维蛋白原的作用不同：酸性 SVSP 显示出类似凝血酶的 α/β-纤维蛋白原酶活性，而碱性形式则显示出 α-纤维蛋白原酶。酸性 SVSP 作用于通常用于测定激肽释放酶样活性的显色底物，但也具有强明胶酶活性——这是 SVSP 的一种新活性，也是 SVSP 作用于止血系统以外的蛋白质的第一个例子。基本的 SVSP 能够特异性地将血管紧张素 I 转化为血管收缩剂血管紧张素 1-8。对每组 SVSP 转录本的分析揭示了支持实验结果的底物结合位点的结构细节。基本 SVSP 的活性和序列表明它们非常类似于 M. lebetina 的 α-纤维蛋白原酶 ML-AF，迄今为止，M. lebetina 被认为是独特的 SVSP。因此，这种碱性SVSP和具有明胶酶活性的酸性SVSP可以被认为是非典型蝰蛇丝氨酸蛋白酶。我们发现毒液中这些 SVSP 的水平因地理位置而异，这与我们在之前的研究中观察到的 SVMP 活动的区域差异一起，参考 po 进行了讨论