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World File Search System多肽链
促进遗传代码解释的tRNA修饰模式
对核苷酸三元组到氨基酸的遗传密码的解释是生命的基础。 这种解释是通过细胞TRNA实现的，每个人都通过其互补反密码子（位置34-36）读取三胞胎密码子，同时将充电至其3'端的氨基酸传递。 然后将这种氨基酸掺入核糖体蛋白质合成期间的生长多肽链中。 解释的质量和多功能性不仅可以通过密码子与年代的配对来确保，而且还通过在每个tRNA的位置34和37处的转录后修饰来确保，分别对应于对应于抗构型抗源代码的第一个位置的旋转核苷酸，并相对于抗代支的3''侧。 如何通过匹配的反密码子读取每个密码子，以及需要哪些修改，因此不能单独使用密码子 - 抗议配对来预测。 在这里，我们提供了一个易于访问的修改模式，该模式集成到遗传代码表中。 我们将重点放在革兰氏阴性细菌大肠杆菌作为模型上，这是为数不多的生物之一，其整个tRNA修饰和修饰基因都被鉴定和映射。 这项工作提供了一个重要的参考工具，该工具将促进蛋白质合成研究，这是细胞寿命的核心。对核苷酸三元组到氨基酸的遗传密码的解释是生命的基础。这种解释是通过细胞TRNA实现的，每个人都通过其互补反密码子（位置34-36）读取三胞胎密码子，同时将充电至其3'端的氨基酸传递。然后将这种氨基酸掺入核糖体蛋白质合成期间的生长多肽链中。解释的质量和多功能性不仅可以通过密码子与年代的配对来确保，而且还通过在每个tRNA的位置34和37处的转录后修饰来确保，分别对应于对应于抗构型抗源代码的第一个位置的旋转核苷酸，并相对于抗代支的3''侧。如何通过匹配的反密码子读取每个密码子，以及需要哪些修改，因此不能单独使用密码子 - 抗议配对来预测。在这里，我们提供了一个易于访问的修改模式，该模式集成到遗传代码表中。我们将重点放在革兰氏阴性细菌大肠杆菌作为模型上，这是为数不多的生物之一，其整个tRNA修饰和修饰基因都被鉴定和映射。这项工作提供了一个重要的参考工具，该工具将促进蛋白质合成研究，这是细胞寿命的核心。
角蛋白废物：对生态系统及其可持续性的影响...
2植物学系，S.P.C。政府。学院，Ajmer摘要： - 角蛋白是一种耐用，不溶性，纤维状蛋白质，属于大型结构蛋白质，形成头发，指甲，羽毛，羽毛，羊毛和角。角蛋白存在于高脊椎动物（哺乳动物，鸟类和爬行动物）中。角蛋白在自然界中不会降解，因为它们的多肽链在字母内螺旋结构中的紧密堆积及其通过二硫键桥的联系。食品行业，尤其是家禽农场，肉类市场，屠宰场和羊毛工业，生产数百万吨角蛋白废物。根据文献综述，角蛋白废物有助于环境污染，从而破坏了宝贵的资源，物种多样性的减少以及对生态系统的负面影响的土壤酸化。在本质上，为了克服这些问题，角膜真菌在降解角蛋白残基中起重要的生态作用。角质酶酶是由角膜真菌产生的酶，可消化角蛋白。目前的发现表明，角膜真菌在环境中可能起关键作用，并且可以在饲料，化妆品和制药工业中使用角质素废物产生的角质酶。关键词 - 角蛋白废物，生态系统，环境污染，角化粒细胞真菌，可持续管理。1。简介
GDF15：肥胖和心脏代谢疾病的新兴生物学和治疗应用
肥胖是一个全球性的健康问题，它推动了心脏代谢疾病的发展，包括 2 型糖尿病 (T2DM)、非酒精性脂肪性肝病 (NAFLD) 和心血管疾病 (CVD) 1、2。肥胖会导致 NAFLD 和胰岛素抵抗，这两者都是 2 型糖尿病发展的前兆 3。NAFLD 还会发展为非酒精性脂肪性肝炎 (NASH)，这是肝硬化和肝细胞癌的主要原因 4。总的来说，2 型糖尿病和 NAFLD 是 CVD 的重要危险因素，而 CVD 是全球最大的死亡原因 5。虽然饮食和生活方式干预可以有效减少肥胖，但长期成功率很低 6。因此，人们开发了药物疗法来治疗肥胖症，但迄今为止，这些药物通常会导致约 5-8% 的体重减轻，这可能不足以纠正某些人的肥胖相关合并症 7 。因此，迫切需要新的肥胖疗法来治疗心脏代谢疾病。生长分化因子 15 (GDF15) 是转化生长因子-β (TGFβ) 超家族的远亲，以 ~25 kDa 同型二聚体的形式循环，由两个 112 个氨基酸多肽链组成，
戴维斯 - 阻断细菌感染的策略
BCHM 421/422阻止细菌感染的策略2025-26 Davies Lab四个项目＃1-4：细菌使用纤维胶蛋白接触并结合其定居的表面。结合会导致生物膜形成和持续感染。这些原纤维粘附素非常长（2 - 9,000个残基）多肽链，将其折叠成一串域。在粘合剂的远端是一组配体结合域，可将细菌固定在宿主身上。在霍乱的病原体弧形霍乱的示例中，细菌使用聚糖结合结构域连接到人类细胞和肽结合结构域，以锚定在定植过程中形成的生物膜上。这些相互作用可以被竞争配体结合位点竞争的特定糖和肽阻止，并可以用作反应细菌感染的试剂。在这些项目中，我们将找到更有效的阻断试剂，发现和表征新的配体结合域，并扩大我们对粘附蛋白的分析，以帮助控制一系列人类/动物病原体和农业害虫。主管：Peter L. Davies Tas：Rob Eves，Blake Soares和Trina Dykstra-MacPherson项目标题：阻止细菌感染的策略。关键字：
文章 结构生物学AI时代的ABC跨膜蛋白结构综合收集与预测
摘要：过去四年中，独特的跨膜 (TM) 蛋白质结构的数量翻了一番，这可以归因于低温电子显微镜的革命。此外，AlphaFold2 (AF2) 还提供了大量高质量的预测结构。但是，如果研究的对象是特定的蛋白质家族，那么尽管存在通用和蛋白质域特定的数据库，收集该家族成员的结构仍然极具挑战性。在这里，我们证明了这一点，并评估了通过 ABC 蛋白质超家族自动收集和呈现蛋白质结构的适用性和可用性。我们的流程使用 PFAM 搜索识别和分类跨膜 ABC 蛋白质结构，并旨在根据特殊几何测量 conftors 确定它们的构象状态。由于 AlphaFold 数据库仅包含单个多肽链的结构预测，我们对作为二聚体发挥作用的人类 ABC 半转运蛋白进行了 AF2-Multimer 预测。我们的 AF2 预测警告称，有关相互作用伙伴的一些生化数据的解释可能存在歧义，需要进一步进行实验和实验结构确定。我们通过网络应用程序提供了我们预测的 ABC 蛋白质结构，并加入了 3D-Beacons 网络，通过 PDBe-KB 等平台覆盖更广泛的科学界。
CALF的DNA依赖性RNA聚合酶的合成...
要描述的实验与组蛋白在核功能中的作用有关，特别强调了生物合成反应，这些反应通过引入乙酰基和甲基来改变组蛋白的结构。使用乙酸-C14和蛋氨酸 - 甲基-C'4在孤立的小牛胸腺核中研究了这些反应（参见参见参考文献1）作为前体，将它们的不合格与C14-赖氨酸和其他氨基酸的不合格进行比较，并测试普罗蛋白对不同组蛋白分数的合成的影响。将提供证据，以表明在细胞核中，组蛋白的乙酰化和甲基化很可能发生在多肽链完成后。尤其是乙酰化的组蛋白结构的这种修饰可能会影响组蛋白在体内抑制核糖核酸合成的能力。这种观点得到了以下发现的支持：当孤立的精氨酸组蛋白经过有限的乙酰化时，它们会因小牛胸腺核的DNA依赖性RNA聚合酶的RNA合成抑制剂而失去了许多有效性，因此它们的有效性很大。然而，这种修饰的组蛋白仍然是强烈的碱性蛋白质，它保留了与其得出的母体组蛋白相当的DNA的亲和力。这些发现介绍了组蛋白对核RNA的影响可能涉及的可能性不仅仅涉及对RNA合成的简单抑制，并且可能存在更微妙的机制，这些机制允许抑制和重新激活RNA沿染色体的RNA产生。在过去的几年中，对组蛋白作为染色体活性的调节剂的兴趣已大大提高，因为越来越多的实验证据已经积累了支持组蛋白的作用是抑制染色体
2019年和2021年国际Alport综合征研讨会
在1927年，南非医师亚瑟·塞西尔·阿尔波特（Arthur Cecil Alport）描述了一个遗传性肾脏疾病的英国家庭，比女性更严重地影响男性，有时与听力损失有关。在1961年，采用了同名名称Alport综合征。在20世纪后期发现了负责该疾病的三个基因：分别针对IV型胶原蛋白的α3，α4，α4，α4，α4，α5多肽链编码的COL4A3，COL4A4和COL4A5。这些链组装成在肾小球基底膜中形成IV型胶原蛋白的异三聚体。科学家，临床医生，患者代表及其家人以及制药公司参加了2019年10月22日至26日在意大利锡耶纳举行的2019年国际Alport综合症研讨会，以及2021年11月30日至12月30日的在线研讨会。主要主题包括：重新命名，承认需要确定能够反映相当大的临床变异性的适当术语；提高分子诊断率的策略；从单基因到二元形式的基因型 - 表型相关性；新的治疗剂和新的治疗方法；和基因疗法使用基因编辑。在锡耶纳神奇的中世纪环境中建立的特殊协作气候继续在2021年的在线研讨会上。的条件，目的是确定治愈ALPORT综合征的治疗方法。
用于预测淀粉样蛋白共聚集的生物信息学工具
Stanislav A. Bondarev 1*，Maya V. Uspenskaya 2，JérémyLeclercq3，ThéoFalgarone3，Galina A. Zhouravleva 1和Andrey V. Kajava 3* 1 1 2 197101年，圣彼得堡生物工程ITMO大学研究所，俄罗斯联合会，3中心，Recherche En Biologie Cellulaie de Montpellier，CNRS，CNRS，MontpellierUniversité，Montpellier，34293，法国 *在这些原纤维中，每个多肽链都采用相同的含二含量的构象，并且这些链以平行和内寄存器的方式堆叠。在过去的几年中，关于不同淀粉样蛋白蛋白的共聚集的大量数据已经积累了大量数据。在已知的聚集示例中是不同酵母菌蛋白和人类蛋白RIP1和RIP3的杂聚集物。由于共聚集与功能性淀粉样蛋白的淀粉样蛋白的感染性和分子机制等重要现象有关，因此我们在更多细节中分析了其结构方面。在同一淀粉样纤维中，不同蛋白质的轴向堆叠是最常见的聚集类型之一。通过使用基于淀粉样蛋白增长尖端的结构相似性的方法，我们开发了一种计算方法来预测能够通过轴向堆积相互相互作用的淀粉样蛋白生成 -ark结构。此外，我们编制了一个数据集，该数据集由26对具有或无能力共聚集的蛋白质对组成。我们利用此数据集测试和完善我们的算法。开发的方法为多种应用开辟了一种方法，包括鉴定能够触发人类淀粉样变性的微生物蛋白。amylocomp可在网站上找到：https：//bioinfo.crbm.cnrs.fr/index.php?route = tools&tool = 30。
COVID-19疫苗和死亡：根据WHO资格诊断的因果算法
1医学，外科和高级技术部“ G.F.Ingrassia”，卡塔尼亚大学，意大利卡塔尼亚95121; massimiliano.esposito91@gmail.com（M.E.）; monica.salerno@unict.it（M.S.）2福吉亚大学临床与实验医学系，意大利71122 Foggia； francesco.sessa@unifg.it 3临床分子医学和实验室医学，临床生物化学研究所，生物医学系，神经科学和高级诊断，巴勒莫大学90127，意大利巴勒莫90127； marcello.ciaccio@unipa.it 4实验室医学部，AOUP“ P. Giaccone”, 90127 Palermo, Italy 5 Central Laboratory of Advanced Diagnosis and Biomedical Research (CLADIBIOR), University of Palermo, 90128 Palermo, Italy; francesco.dieli@unipa.it 6 Department of Health Promotion, Mother and Child Care, Internal Medicine and Medical Specialties (Pro.M.I.S.E. ），巴勒莫大学，意大利巴勒莫90128； giovanni.giammanco@unipa.it 7临床病理部门，加里波第中央医院，阿纳斯·加里波迪（Arnas Garibaldi），意大利卡塔尼亚95121； fgarozzo41@gmail.com 8手术，肿瘤和口腔科学系（di.chir.on.s. ： +39-095-3782-153或 +39-333-2466-148†这些作者对这项工作也同样贡献。2福吉亚大学临床与实验医学系，意大利71122 Foggia； francesco.sessa@unifg.it 3临床分子医学和实验室医学，临床生物化学研究所，生物医学系，神经科学和高级诊断，巴勒莫大学90127，意大利巴勒莫90127； marcello.ciaccio@unipa.it 4实验室医学部，AOUP“ P.Giaccone”, 90127 Palermo, Italy 5 Central Laboratory of Advanced Diagnosis and Biomedical Research (CLADIBIOR), University of Palermo, 90128 Palermo, Italy; francesco.dieli@unipa.it 6 Department of Health Promotion, Mother and Child Care, Internal Medicine and Medical Specialties (Pro.M.I.S.E.），巴勒莫大学，意大利巴勒莫90128； giovanni.giammanco@unipa.it 7临床病理部门，加里波第中央医院，阿纳斯·加里波迪（Arnas Garibaldi），意大利卡塔尼亚95121； fgarozzo41@gmail.com 8手术，肿瘤和口腔科学系（di.chir.on.s.： +39-095-3782-153或 +39-333-2466-148†这些作者对这项工作也同样贡献。），巴勒莫大学，意大利巴勒莫90128； antonino.giarratano@unipa.it 9 Aesthisia，重症监护和紧急情况部，Policlinico Paolo Giaccone，意大利90128，意大利90128 10基金会IRCCS CA'Granda Maggiore医院多克林医院多肽链，外科医学和血液学系，20162 Milan，20162 Milan，Iataly，意大利； daniele.prati@policlinico.mi.it 11 Biomedicine and Neurosciences和高级诊断，巴勒莫大学，意大利90127，意大利巴勒莫； francesca.rappa@unipa.it 12肿瘤免疫学部门，卫生科学系，人类病理学分隔，巴勒莫大学医学院巴勒莫学院，意大利90128，意大利巴勒莫； claudio.tripodo@unipa.it 13基金会IRCCS CA'Granda Hospital Maggiore Policlinico，Angelo Bianchi Bonomi Hemophilia和血栓形成中心，20162年意大利米兰； piermannuccio.mannucci@policlinico.mi.it 14 Hub Venus and Lymphatic疾病中心Emilia-Romagna地区，Ferrara Sant'anna Hospital of Ferrara，44124，意大利Ferrara； zambo@unife.it * corpsondence：cristoforo.pomara@unict.it;电话。
crispr/cas9介导的VPREB1基因的敲除在骨髓瘤细胞中诱导细胞毒性作用
在过去的十年中，由于开发了可以在一线或复发阶段使用的新疗法策略，因此对MM的处理已更改[1]。目前，六种不同的药物，即烷基剂，类固醇，蛋白酶体抑制剂，免疫调节剂，组蛋白脱乙酰基酶抑制剂和单克隆抗体用于不同的治疗方案，要么是双次，三倍，三胞胎，也可以将其结合到自动型茎细胞替代型（2）[2] [2]尽管有不同的治疗方案的可用性，但患者表现出良好的反应，某些情况显示复发。与接受化学治疗剂的患者相比，接受造血干细胞移植的患者观察到的生存率更好[3]。强烈需要为MM患者开发新的治疗方法以改善治疗结果。基因编辑最近在实验水平上尝试治疗包括血液恶性肿瘤在内的恶性疾病[4]。簇状的常规间隔短篇小学重复重复序列（CRISPR-CAS9）是细菌和相关生物的辅助免疫系统。CRISPR-CAS9由编程的单链引导RNA“ SGRNA”和Cas9核酸内切酶组成，该核酸酶在序列特异性位点生成双链DNA断裂（DSB）[5]。基因组的修饰是通过不同的方法进行的，例如：通过非同源末端连接（NHEJ）或同源性修复（HDR）路径的插入或缺失小序列“ indels” [5-7]。蛋白质由位于Chr22：22上的VPREB1基因编码。2016年，在中国推出了使用CRISPR-Cas9介导的基因编辑的首次临床试验。评估了编程的细胞死亡蛋白1（PD-1）基因敲除工程T细胞，以管理转移性非小细胞肺癌[8-10]。CRISPR/CAS9已被测试为多种血液疾病的潜在治疗，包括编辑β-丘脑中贫血中的β-珠蛋白（HBB）基因突变[11]和镰状细胞疾病中GLU6VAL突变的有效控制[12，13]。此外，通过编辑患者衍生成纤维细胞[14]的点突变[14]和出血疾病，例如新生儿自身免疫性血小板减少症和后液压减少症和后传播puransfula [15]，血液磷[16]，疾病[16]，von-wille brandbrandbrandbrandbrandbrand [17]，将这项技术用于治疗范科尼贫血。V-stet前B细胞替代光链1“ VPREB1”（也称为CD179A）蛋白质属于免疫球蛋白（IG）超家族，其分子量为16-18 kDa，由126个氨基酸组成。它在早期B细胞的表面表达，即概率和早期preb细胞[18]。该基因编码与IG-MU链相关的IOTA多肽链，以在Pre-B细胞表面形成分子复合物[19]。在B细胞分化的早期步骤中，VPREB1 /IG-MU链复合物调节Ig基因重排[20]。CD179A的结构包括一个类似IGV结构域的结构，该结构缺少正常V结构域的β（beta 7），但具有与其他蛋白质相顺序连续性的羧基末端[20]。在这个复合物中，CD179A的不完整V域CD179B与“ Lambda 5”结合使用，该“ Lambda 5”具有类似IgC域的结构，称为易于轻链的结构，称为替代轻链或伪轻链[21]。