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补充信息：定量实时内部成像揭示了凝结之前蛋白质的异质簇
Chenyang Lan, 1, 2, 3 Juhyeong Kim, 1 Svenja Ulferts, 4 Fernando Aprile-Garcia, 5 Sophie Weyrauch, 1, 6, 7 Abhinaya Anandamurugan, 1 Robert Grosse, 4 Ritwick Sawarkar, 8 Aleks Reinhardt, 9, ∗ and Thorsten Hugel 1, 2, ∗ 1 Institute of Physical Chemistry, University德国弗雷堡，弗雷堡2个Bioss和CIBSS信号研究中心，弗雷堡大学，德国弗雷堡，德国弗雷堡3 picoquant Gmbh，Rudower Chaussee 29，12489柏林，柏林，德国4研究所4 Germany 6 Spemann Graduate School of Biology and Medicine (SGBM), University of Freiburg, Freiburg, Germany 7 Faculty of Chemistry and Pharmacology, University of Freiburg, Freiburg, Germany 8 Medical Research Council (MRC), University of Cambridge, Cambridge, CB2 1QR, United Kingdom 9 Yusuf Hamied Department of Chemistry, University of Cambridge, Cambridge, CB2 1EW, United王国
动态PARB-DNA相互作用启动并维护细菌染色体隔离的分区凝结
。cc-by 4.0国际许可证（未经同行评审证明）获得的是作者/资助者，他已授予Biorxiv授予Biorxiv的许可，以永久显示预印本。这是该版本的版权所有，该版本发布于2023年6月25日。 https://doi.org/10.1101/2023.06.25.546419 doi：biorxiv preprint
2023-2024 学年二年级返校重新入学，...
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核孔蛋白灶是应力敏感的凝聚力，可用于秀丽隐杆线虫核孔组装
核孔（NUPS）组装核孔，形成核质和细胞质之间的渗透屏障。核苷也位于胞质灶中，提议充当孔隙组装中间体。在这里，我们表征了完整动物秀丽隐杆线虫中细胞质NUP灶的组成和发生率。我们发现，在年轻的非压力动物中，NUP灶仅出现在发育的精子，卵母细胞和胚胎，表达高水平核孔蛋白的组织。焦点是高度有粘性FG重复核苷（FG-Nups）的冷凝物，它们通过翻译后修饰和伴侣活性在细胞质中的溶解度极限接近其溶解度极限。只有一小部分FG-NUP分子集中在NUP灶中，后者在M期溶解，并且对于核孔组装而言是可分配的。核孔蛋白的凝结通过压力和增长而增强，并且在后有丝分裂神经元中单个FG-NUP的过表达足以诱导异位凝结和生物麻痹。我们推测NUP焦点是非必需的且潜在的毒性冷凝物，其组装在健康细胞中被积极抑制。
军队国防高中二年级主、辅招生纪要
基督凯文，乔治。捕获 Éthan、Quentin、Cyrian。Dardaine Charles-Antoine，昆汀。De Buyer Thibaud，Valentin，Joann。德罗萨里奥·泰尔哈达特·朱尔斯。迪亚斯·昆汀，菲利普，安德烈，米歇尔。弗朗索瓦·丁，查尔斯，玛丽。埃米尔·多布雷夫、格奥尔基耶夫。Dupasquier Romain，Marius。杜萨特·诺亚，皮埃尔。Fichot Élian。弗洛尔·加布里埃尔、斯蒂芬、让-巴蒂斯特、玛丽。弗洛尔·洛朗、尼古拉斯、克里斯蒂安、玛丽。弗洛尔·奥利维尔、亚历克西斯、安蒂奥科、玛丽。弗雷·布里亚克，阿拉里克，罗宾。戈麦斯·法罗·罗伊，马修。灰色的头。Guénégo Youlwen、Gildas、Yves。Guyomard Marin、Nico、Stéphane、Loïc、Adam。哈曼·加斯帕德、玛丽、拉斐尔。詹姆斯·让-巴蒂斯特、奥利维尔、泽维尔。Jolivet Nolan，Yves。Krastev Nelin，Lyoubenov。剪切 Philippe，Adam。劳奈·加布里埃尔，亚历山大，玛丽。Le Goff Thomas，亨利。Limas Lou，熊。马波恩·莫里斯，蒂亚莱奥莱瓦萨。马丁·托马斯，埃里克，西里尔。马扎德·亚历山大、皮埃尔·马林、查拉兰波斯。Meguerditchian Romain，Marc，Marcel。米勒·汤姆，弗朗西斯，克里斯蒂安。侄子 Loris、Gilles、Gregory。贵族 Ange-Marie、Etienne、Paolino。Paliard Théophile，Adrien，Marie。Phann Tim。皮埃特·亚瑟。皮法德·马蒂斯，克劳德。Poulhalec Evan，Emilien。外国 Joris。接收者 Maxime, Luc, Michel。雷纳德·努曼斯，巴西尔，玛丽。桑切斯·马克西姆、奥雷利安、雷米。安托万·谢佩林克，路易斯·斯坦尼斯拉斯。施赖伯·内森，纪尧姆，皮埃尔，阿兰。Sobiecki-Aubry Nathan，Franck，Raphaël。克里斯托弗·托特。维德迈尔·萨查、西尔万、西里尔。立即返回。
大肠杆菌 SymE 是一种 DNA 结合蛋白，可以浓缩核苷
I 型毒素-抗毒素 (TA) 系统通常由嵌入内膜的蛋白质毒素和直接与毒素 mRNA 相互作用以抑制其翻译的 RNA 抗毒素组成。在大肠杆菌中，symE/symR 被注释为具有非典型毒素的 I 型 TA 系统。SymE 最初被认为是一种内切核糖核酸酶，但预测其结构与 DNA 结合蛋白相似。为了更好地了解 SymE 的功能，我们使用 RNA-seq 检查异位产生它的细胞。尽管 SymE 会驱动基因表达的重大变化，但我们没有发现内切核糖核酸酶活性的有力证据。相反，我们的生化和细胞生物学研究表明 SymE 会结合 DNA。我们证明 symE 过表达的毒性可能源于其能够驱动严重的类核缩合，从而破坏 DNA 和 RNA 合成并导致 DNA 损伤，类似于过量产生类核相关蛋白 H-NS 的影响。总之，我们的结果表明 SymE 代表了一类广泛分布于细菌中的新型类核相关蛋白。
膜无机细胞器和凝结，协调对病毒的先天免疫力
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同步调相机在两个主要领域恢复电网惯性……
该项目是全球首个采用 ABB 高惯性 SC 配置的项目。它将 67 MVAr SC 与 40 吨飞轮相结合，将瞬时可用惯性乘以 3.5 倍。这种方法将中型 SC 与飞轮相结合，其主要优势在于，与提供同步电容器安装所需的全部惯性相比，系统损耗要低得多。将两个中型 SC 耦合在一起还可以提供高水平的冗余、更大的惯性和更好的可控性。
超分辨率显微镜将内源性 Dvl2 定位到 Wnt 信号响应的生物分子凝聚物
在生物体发育、体内平衡和疾病过程中，蓬乱 (Dvl) 蛋白是 β-catenin 依赖性和 β-catenin 非依赖性 Wnt 通路中的关键信号因子。尽管它们对信号传递的重要性已在许多生物体中得到遗传证实，但我们对其机制的理解仍然有限。先前使用过表达蛋白的研究表明，Dvl 定位到依赖于其 DIX 结构域的大型点状细胞质结构中。为了研究 Dvl 在 Wnt 信号传导中的作用，我们对内源表达的 Dvl2 蛋白进行了基因组工程改造，该蛋白带有 mEos3.2 荧光蛋白标记，用于超分辨率成像。首先，我们通过多个独立的检测方法展示了融合蛋白在 β-catenin 依赖性和 β-catenin 非依赖性信号传导中的功能性和特异性。我们对 Dvl2 进行了活细胞成像，以分析超分子胞质 Dvl2_mEos3.2 凝聚物的动态形成。虽然 Dvl2_mEos3.2 的过度表达模拟了之前报道的大量大“点状”的形成，但在生理蛋白质水平上，超分子凝聚物的形成仅在大约每个细胞一个的细胞亚群中观察到。我们发现，在这些凝聚物中，Dvl2 与 Wnt 通路成分在 γ-微管蛋白和 CEP164 阳性中心体结构处共定位，并且 Dvl2 对这些凝聚物的定位是 Wnt 依赖性的。使用光激活定位显微镜 (PALM) 结合 DNA-PAINT 的 mEos3.2 单分子定位显微镜展示了这些凝聚物以细胞周期依赖的方式的组织和重复模式。我们的结果表明，Dvl2 在超分子凝聚物中的定位是动态协调的，并且取决于细胞状态和 Wnt 信号水平。我们的研究以单分子分辨率突出了 Wnt 通路中内源性和生理调节的生物分子凝聚物的形成。
理论与计算凝聚态物理
FIM 系拥有国际公认的理论和计算凝聚态物理学科学家。每个研究小组在材料理论研究的专业领域都拥有独特的全球专业知识。正在进行的研究活动是与意大利、欧洲和世界各地的多个研究和计算中心合作开展的，包括斯坦福大学、普林斯顿大学、亚利桑那州立大学、保罗·德鲁德研究所 (柏林)。许多研究活动还与摩德纳的纳米科学研究所 CNR-NA-NO (www.nano.cnr.it) 密切合作开展。就业