蛋白质建立了用于将分子传输到细胞的灵活网络,研究表明

一个研究团队已经获得了对网格蛋白介导的内吞作用的分子过程的新见解,这是细胞吸收养分,信使物质和受体的中心过程。

来源:英国物理学家网首页
具有EH123的两个IDR的弱的多价交互网络可能会导致EPS15和DAB2320–495的共同相位分离。 EPS15:DAB2相互作用=绿松石阴影,EPS15:EPS15相互作用=粉红色阴影。学分:FMP/Barth Van Rossum

一个研究团队已经获得了对网格蛋白介导的内吞作用的分子过程的新见解,这是细胞吸收养分,信使物质和受体的中心过程。

The study by junior research group leader Dr. Sigrid Milles, Andromachi Papagiannoula and Dr. Ida Marie Vedel from the Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie in Berlin focuses on the molecular interactions between the EH domains of the endocytosis protein Eps15 and an intrinsically disordered fragment of Dab2.

分子相互作用

结果发表在自然传播中。

已发布 自然通讯

使用高分辨率NMR光谱法,研究人员能够证明EPS15的EH结构域的结合比以前假定的多得多。与其仅识别一个经典的结合基序,还与其他含苯丙氨酸的序列相连。

令人惊讶的是,EPS15不仅与其伴侣DAB2结合,而且与其自身无序段(EPS15IDR)结合。这会导致一种自我抑制,但同时确保EPS15可以形成液态冷凝物(液 - 液相分离)。仅DAB2320-495不能形成液滴,但是将招募到EPS15冷凝物中而不会显着破坏其形成。

这项研究的一个令人兴奋的发现是,即使EPS15IDR和DAB2320-495都可以同时与组合域的EH123结合,即使它们争夺相同的结合口袋。这种交互产生了一个非常动态的灵活网络。

弱键是细胞灵活性的先决条件

自组织 神经退行性疾病 更多信息: doi:10.1038/s41467-025-63090-1

期刊信息:自然通信