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麻省理工学院的化学家揭示了阿尔茨海默病中 tau 蛋白如何缠结
阿尔茨海默病的显着特征之一是大脑内称为 Tau 的缠结蛋白的积聚。随着这些缠结的生长和扩散，脑细胞就会失去正常运作的能力。因此，准确了解 Tau 蛋白如何聚集在一起是科学家试图减缓或阻止这种疾病的主要目标。 Tau […]麻省理工学院后的化学家揭示了阿尔茨海默病中 tau 蛋白如何缠结，该研究首次出现在 Knowridge Science Report 上。
来源:Knowridge科学报告阿尔茨海默病的显着特征之一是大脑内称为 Tau 的缠结蛋白的积聚。
随着这些缠结的生长和蔓延，脑细胞会失去正常运作的能力。
因此，准确了解 Tau 蛋白如何聚集在一起是科学家试图减缓或阻止这种疾病的主要目标。
Tau 蛋白很不寻常。在健康的脑细胞中，它们帮助支持称为微管的内部结构，就像灵活的稳定器一样。
但是，当 Tau 蛋白受损或错误折叠时，它会粘在自身上并形成长纤维。
这些原纤维具有坚硬、有序的核心，周围环绕着松散、松软的蛋白质片段。科学家经常将这个外层描述为“毛茸茸的外套”，因为它不断移动并改变形状。
到目前为止，研究这种毛茸茸的外衣极其困难。大多数结构技术对于刚性、稳定的分子效果最好。
因此，研究人员主要关注 Tau 原纤维的固体内核，而模糊的外层（尽管约占蛋白质的 80%）仍未被探索。
麻省理工学院的化学家现在找到了改变这种状况的方法。他们利用先进的核磁共振（NMR）光谱技术，首次绘制出毛茸茸涂层的结构和运动图。
他们的研究结果发表在《美国化学会杂志》上。
核磁共振的工作原理是测量原子核对磁场的反应，从而揭示原子的排列方式和移动方式。
在这项研究中，麻省理工学院的团队设计了实验，使他们能够跟踪磁信号如何从 Tau 纤维的刚性核心传播到灵活的外部区域。
通过测量这些信号传播的速度，研究人员可以估计蛋白质不同部分彼此之间的距离以及它们移动的自由度。
来源：KSR。