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World File Search System金属蛋白
设计的金属蛋白组装体中氧化还原和金属导向的结构多样化
人们对设计能够改变构象或改变组装状态以响应不同刺激的蛋白质产生了浓厚的兴趣，这些刺激包括配体结合、11、12 金属配位、13、14 磷酸化、15、16 和半胱氨酸氧化/还原。17、18 虽然确实存在几种此类人工多状态系统的例子，3、11–20 但设计对多种刺激作出反应的蛋白质或从单个蛋白质序列/结构中获得两种以上结构不同状态的能力却受到限制（图 1a）。21 这主要是因为大多数蛋白质设计策略都涉及实施广泛的非共价相互作用（特别是疏水堆积），以获得与深自由能最小值相对应的单一稳定结构。21–24 这种策略不仅限制了结构多样化的潜力，而且降低了所得蛋白质结构对刺激作出响应和可重构的潜力。
纳米级
金属蛋白是蛋白质，其中至少包含一种将金属掺入其结构中的蛋白质，其中金属对于蛋白质的正常功能是必需的。1它们在天然系统中很丰富，金属离子具有广泛的功能，包括小分子的运输和存储（例如，具有Fe 2+位点的血红蛋白），蛋白质结构（锌指Zn 2+位点）的稳定，信号传导（信号转导中的Ca 2+通道）和催化。2,3参与催化转化的金属蛋白称为金属酶。 他们可以进行异常高的选择性和特异性的反应，包括热力学上很难反应，例如将二氮的还原减少到铵（硝基属）或光合作用中的水的氧化。 4通常，2,3参与催化转化的金属蛋白称为金属酶。他们可以进行异常高的选择性和特异性的反应，包括热力学上很难反应，例如将二氮的还原减少到铵（硝基属）或光合作用中的水的氧化。4通常，
基于共面卟啉的同质异形体的合成策略
相应地，强相互作用的金属位点是许多多核金属蛋白（如血蓝蛋白、[1,2] 血红蛋白、[3] 超氧化物歧化酶、[4] 一氧化碳脱氢酶 [5] 和细胞色素 c 氧化酶）独特催化活性的基础。[6] 为了进一步了解此类复合物独特的配位化学，理想情况下需要一个刚性分子系统，该系统可以调节不同金属中心之间的距离，而不会通过显著改变配体场来影响它们。然后，可以通过刚性框架的轻微变化来改变金属中心之间的相互作用，特别是那些产生协同催化效应的相互作用。在这种情况下，一个感兴趣的系统是共价连接的二聚卟啉金属复合物，它可以通过系统的结构变化进行调节，并且其协同性质可以与相应组成单体的协同性质进行比较。
由抗体基于抗体的天然杀伤细胞参与者诱导的抗肿瘤免疫力，武装的抗体疗法
简单的摘要：识别生物靶标是破译抗癌药物作用机理的重要步骤。在这篇综述中，我们选择研究抑制硫氧还蛋白还原酶（TRXR）的关系，这是维持细胞氧化还原平衡的关键酶，以及两组器官测量复合物的细胞毒性效应。第一组本质上是由AU（I）和AU（III）配合物组成的，第二组包括金属蛋白（源自他莫昔芬）的金属纤维（构成金属纤维络合物）。结果表明，这两组在分子水平上与TRXR不同。对于其中许多人明确确定了TRXR抑制对复合物的细胞毒性的贡献，TRXR抑制作用起主要作用的复合物数量似乎很有限。最终，大多数配合物的抗增殖活性似乎源于与多个靶标的相互作用，这是解决MDR肿瘤的有利层面。
多生物系统
5ie）s'3反应器是一种针对相对低的粘性微生物培养物植物细胞培养物植物性培养物的罐子发酵罐在Wiici Tarhet细胞和细菌细胞中，相对较大的siear因子和培养物需要IIHI 053。*t tie tie iihi- e trundiry turbine）S100和iihi-disciarhe Ayial Qow叶轮）3100标准。0可以让Scalinh到Larhe容量任务，以实现培养基控制的WIEN配对Wien配对。“ n可选的coolinh ciiller可以被调整，并且wien usinh ieat传输线圈类型类似于扎带实际的链球动物，您可以抗辩条件，tiat更接近绑扎实际的金属蛋白。”是Miyinh设备的专业制造商Witi Tie仅专用Miyinh Tecinolohy实验室 +APAN，我们可以针对实际的金属氨酸和自定义Tie Device Accordinh应用最终优化，以将其内容的piysical concyinh绑定。
MetalHawk：通过人工神经网络增强金属配位几何的分类
摘要：金属配合物的化学性质在很大程度上取决于与金属中心配位的配体的数量和几何排列。现有的确定配位数或几何形状的方法依赖于准确性和计算成本之间的权衡，这阻碍了它们在大型结构数据集研究中的应用。在此，我们提出了 MetalHawk ( https://github.com/vrettasm/MetalHawk )，这是一种基于机器学习的方法，通过人工神经网络 (ANN) 同时对金属位点的配位数和几何形状进行分类，这些网络使用剑桥结构数据库 (CSD) 和金属蛋白数据库 (MetalPDB) 进行训练。我们证明，CSD 训练的模型可用于对属于最常见配位数和几何形状类别的位点进行分类，对于 CSD 沉积的金属位点，平衡准确度等于 96.51%。我们还发现，CSD 训练模型能够对 MetalPDB 数据库中的生物无机金属位点进行分类，在整个 PDB 数据集上的平衡准确度为 84.29%，在 PDB 验证集中手动审核的位点上的平衡准确度为 91.66%。此外，我们报告的证据表明，CSD 训练模型的输出向量可以被视为金属位点扭曲的代理指标，表明这些可以解释为金属位点结构中存在的细微几何特征的低维表示。
细菌和线粒体超氧化物歧化酶之间的序列同源性
1969 年，人们发现一种以前未知功能的牛红细胞蛋白具有催化超氧化物自由基歧化活性 (1-3)。这种酶，即超氧化物歧化酶，是一种金属蛋白，每分子含有 2 (1.8-2.0) 个铜原子和 2 (1.7-1.9) 个锌原子，分子量为 33,000，由两个大小相同的亚基组成 (4, 5)。从其他真核生物中纯化的铜锌歧化酶在分子量、亚基结构、氨基酸组成、铜锌含量以及对纯化所用的氯仿-乙醇混合物的稳定性方面与牛红细胞歧化酶相似 (2, 3)。细菌来源的酶代表一类独特的超氧化物歧化酶，其每个分子含有 1-2 个锰原子作为金属辅因子，对氯仿-乙醇处理不稳定，其氨基酸组成与铜锌歧化酶明显不同（2、3、6-8）。细菌酶的分子量约为 40,000，每个酶含有两个分子量为 20,000 的亚基。最近又分离出两种超氧化物歧化酶，其稳定性、纯化特性和氨基酸组成与细菌锰歧化酶相似。一种来自鸡肝线粒体（8）的超氧化物歧化酶每个分子含有 2.3 个锰原子，虽然它是四聚体，但其亚基分子量与细菌含锰酶相同。另一种是含有铁（每个分子约 1 个原子）而不是锰的，已从大肠杆菌中分离出来（9），是一种二聚体，其亚基大小相同（分子量 19,000）。已在各种需氧、厌氧和耐氧厌氧微生物中测量了超氧化物歧化酶活性水平（10）。从观察到的相关性来看，
HVWRKY2充当免疫抑制剂，并靶向HVCEBIP来调节大麦的白粉病耐药性
植物使用复杂的免疫系统来感知病原体感染并以严格控制的方式激活免疫反应。在大麦中，HV WRKY2充当了抗白粉病真菌的大麦疾病耐药性的阻遏物，blumeria graminis f。 sp。hordei（bgh）。然而，HV WRKY2在其DNA结合和抑制剂函数及其靶基因中的分子特征未经表征。我们表明，HV WRKY2的W-box结合需要完整的WRKY结构域和75个氨基酸的上游序列，并且HV WRKY2 W-box结合活性与其在疾病耐药性中的抑制剂功能有关。染色质免疫沉淀（芯片） - seq分析鉴定了一种假定的壳蛋白受体基因HVCEBIP，作为过表达转基因大麦植物中HV WRKY2的靶基因。chip-qPCR和电泳迁移率转移测定法（EMSA）验证了HV WRKY2与HVCEBIP启动子中含有W-box的序列的直接结合。HV Cebip积极调节大麦对BGH的抵抗力。我们的发现表明，HV WRKY2通过直接靶向与病原体相关的分子模式（PAMP）识别受体基因来抑制大麦的基础免疫力，这表明HV CEBIP和可能的金属蛋白信号传导在大麦PAMP PAMP触发的免疫反应中对BGH感染的免疫反应。2022年中国作物科学学会和CAAS作物科学研究所。 Elsevier B.V.的发布服务代表KEAI Communications Co. Ltd. 这是CC BY-NC-ND许可证（http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/）下的开放访问文章。2022年中国作物科学学会和CAAS作物科学研究所。Elsevier B.V.的发布服务代表KEAI Communications Co. Ltd.这是CC BY-NC-ND许可证（http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/）下的开放访问文章。
Zongfan Yang，Rebecca M. Twidale，Silvia Ger 敏感性投影，用于通过电离通道优化针对光线搜索的双相氩TPC
摘要：金属蛋白锌无处不在，具有结构和功能重要性的蛋白质锌中心，涉及与配体和底物的相互作用，并且通常具有药理意义。生物分子模拟在研究蛋白质结构，动力学，配体相互作用和催化的研究中越来越突出，但是锌构成了一个特殊的挑战，部分原因是它具有多功能，灵活的协调。生成生物锌中心配体配合物的可靠模型的计算工作流程将发现广泛的应用。在这里，我们使用（非键）分子力学（MM）和量子力学/分子力学（QM/ mm）在半词性（DFTB3）（DFTB3）和理论的密度功能理论（DFTB3）和理论水平来描述六二键式岩构成六氧化锌的锌层中心的理论水平，以评估替代处理的能力。 （单核和二核），以及相互作用组的性质（特别是锌 - 硫相互作用的存在）。mM分子动力学（MD）模拟可以过度影响八面体的几何形状，将其他水分子引入锌配位壳，但可以通过随后的半经验（DFTB3）QM/MM MM MM MD MD MD模拟来纠正。b3lyp/mm几何优化进一步提高了协调距离描述的准确性，该方法的总体有效性取决于包括锌的存在 - 硫 - 硫相互作用，而硫 - 硫相互作用的描述较少。我们描述了使用DFTB3的QM/MM MD的工作流程，然后使用DFT（例如B3Lyp）进行QM/MM几何形状优化，很好地描述了我们的锌金属酶复合物集合，并且很可能适合在结构信息的准确模型中创建锌蛋白质复合物的准确模型。