相应地,强相互作用的金属位点是许多多核金属蛋白(如血蓝蛋白、[1,2] 血红蛋白、[3] 超氧化物歧化酶、[4] 一氧化碳脱氢酶 [5] 和细胞色素 c 氧化酶)独特催化活性的基础。[6] 为了进一步了解此类复合物独特的配位化学,理想情况下需要一个刚性分子系统,该系统可以调节不同金属中心之间的距离,而不会通过显著改变配体场来影响它们。然后,可以通过刚性框架的轻微变化来改变金属中心之间的相互作用,特别是那些产生协同催化效应的相互作用。在这种情况下,一个感兴趣的系统是共价连接的二聚卟啉金属复合物,它可以通过系统的结构变化进行调节,并且其协同性质可以与相应组成单体的协同性质进行比较。
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