机构名称：
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1969 年，人们发现一种以前未知功能的牛红细胞蛋白具有催化超氧化物自由基歧化活性 (1-3)。这种酶，即超氧化物歧化酶，是一种金属蛋白，每分子含有 2 (1.8-2.0) 个铜原子和 2 (1.7-1.9) 个锌原子，分子量为 33,000，由两个大小相同的亚基组成 (4, 5)。从其他真核生物中纯化的铜锌歧化酶在分子量、亚基结构、氨基酸组成、铜锌含量以及对纯化所用的氯仿-乙醇混合物的稳定性方面与牛红细胞歧化酶相似 (2, 3)。细菌来源的酶代表一类独特的超氧化物歧化酶，其每个分子含有 1-2 个锰原子作为金属辅因子，对氯仿-乙醇处理不稳定，其氨基酸组成与铜锌歧化酶明显不同（2、3、6-8）。细菌酶的分子量约为 40,000，每个酶含有两个分子量为 20,000 的亚基。最近又分离出两种超氧化物歧化酶，其稳定性、纯化特性和氨基酸组成与细菌锰歧化酶相似。一种来自鸡肝线粒体（8）的超氧化物歧化酶每个分子含有 2.3 个锰原子，虽然它是四聚体，但其亚基分子量与细菌含锰酶相同。另一种是含有铁（每个分子约 1 个原子）而不是锰的，已从大肠杆菌中分离出来（9），是一种二聚体，其亚基大小相同（分子量 19,000）。已在各种需氧、厌氧和耐氧厌氧微生物中测量了超氧化物歧化酶活性水平（10）。从观察到的相关性来看，
细菌和线粒体超氧化物歧化酶之间的序列同源性
主要关键词
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