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抑制剂是与酶结合以降低活性的分子，因为底物在活性位点具有较小的结合机会。它们对酶有不同的影响，并具有竞争性和非竞争力的形式。竞争性抑制剂与底物的形状相同，因此竞争在活性位点结合，从而降低了酶反应的速率。当底物浓度升高时，这可以逆转，从而使底物比抑制剂更大的结合机会并增加了反应速率。非竞争性抑制剂不与活性位点结合，而是远离活性位点的结合改变了活跃位点的形状，从而阻止底物结合。然而，这不能通过增加底物浓度来逆转，从而阻止发生任何酶反应。
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