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压力细胞秘密错误折叠的蛋白质，但是尚不清楚UCP中错误折叠的蛋白质的靶向错误。在这里，我们报告说，错误折叠的UCPS客户端会通过称为泛素蛋白 - 折叠式修饰剂1（UFM1）的泛素样蛋白进行修饰。Using α -synuclein ( α -Syn) as a UcPS model, we show that mutating the UFMylation sites in α -Syn or genetic inhibi- tion of the UFMylation system mitigates α -Syn secretion, whereas overexpression of UFBP1, a component of the endoplasmic reticulum–associated UFMylation ligase complex, augments α - 哺乳动物细胞和模型生物中的Syn分泌。UFM1本身与α -Syn共归因，而血清UFM1水平与α -Syn的水平相关。因为UFM1可以被泛素特异性肽酶19（USP19）直接识别，这是一种先前已建立的UCPS刺激剂，已知与多种伴侣活动相关，因此UFMylation可能会促进USP19的底物参与，从而允许对差异蛋白质进行严格选择，以使其对分泌蛋白进行严格的分泌和蛋白质的毒素有效性。
单氟化促进了α-突触核蛋白的分泌错误折叠相关的分泌。 美国多发性骨髓瘤患者产生的医疗费用（TCE）在美国
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