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压力细胞秘密错误折叠的蛋白质,但是尚不清楚UCP中错误折叠的蛋白质的靶向错误。在这里,我们报告说,错误折叠的UCPS客户端会通过称为泛素蛋白 - 折叠式修饰剂1(UFM1)的泛素样蛋白进行修饰。Using α -­synuclein ( α -­Syn) as a UcPS model, we show that mutating the UFMylation sites in α -­Syn or genetic inhibi- tion of the UFMylation system mitigates α -­Syn secretion, whereas overexpression of UFBP1, a component of the endoplasmic reticulum–associated UFMylation ligase complex, augments α - 哺乳动物细胞和模型生物中的Syn分泌。UFM1本身与α -Syn共归因,而血清UFM1水平与α -Syn的水平相关。因为UFM1可以被泛素特异性肽酶19(USP19)直接识别,这是一种先前已建立的UCPS刺激剂,已知与多种伴侣活动相关,因此UFMylation可能会促进USP19的底物参与,从而允许对差异蛋白质进行严格选择,以使其对分泌蛋白进行严格的分泌和蛋白质的毒素有效性。

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