机构名称：
¥ 1.0
蛋白质是动态分子，在生物过程中和其他方面的热力学采样构象中的状态之间的过渡。尽管由X射线晶体学生成的模型通常描绘了单个构象，但这实际上是一个集合度量。蛋白质晶体是一个巨大的分子阵列，从衍射中重建的电子密度可捕获该阵列中原子位置之间的变异性。随着蛋白质链中的灵活性的增加，电子密度越来越散布。由于难以识别和建模特定构象产生平均密度，因此通常仅以B因子的形式间接报告最佳拟合模型周围的变异性。然而，如果可检测到的晶体学者在多个替代位置（通常称为Altlocs）中的原子模型。交替位置的蛋白质主链段仍然不足以识别，因为大多数可视化平台（例如Pymol和Chimerax）以及使用结构模型作为输入（例如Gromacs）的程序完全忽略了Altloc或用简单的启发式方法来解决它们[4]。最近的工作[11]创建了从PDB结构中提取的Altloc的全面目录，这表明该数据集应在努力中使用单个序列预测多个结构的努力。有趣的是，作者表明，对于一组良好的分离和稳定的Altlocs，即使结构合奏预测因子识别该区域是灵活的，他们也无法捕获实验确定的构象甚至骨架构象分布的双峰性。
由晶体学电子密度引导的蛋白质集合的生成建模
主要关键词
相关文件推荐
