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摘要:谷胱甘肽S-转移酶(GST)是参与动物排毒过程的必不可少的酶。它们催化抗氧化剂谷胱甘肽(GSH)的偶联到各种亲电的化合物,例如环境毒素,致癌物和代谢副产品,形成胃酸,这些苏联酸是水溶性更大的,可以被排除。此过程可保护细胞免受氧化应激和化学损害的影响,而在肝,肾脏和肺等排毒器官中,GST尤其丰富。除解毒外,GST还调节了信号转导,凋亡和细胞增殖等细胞过程。GST从兔肝脏中纯化,产量为22倍,产量为78-80%。使用1-氯-2,4-二硝基苯作为底物评估酶活性,导致91 µmole/min/mg/mg蛋白的特定活性。凝胶过滤,以揭示酶的天然分子量约为50,000。聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)来检查酶的亚基组成,并使用染色体来确定其等电点(PI)。来自兔肝脏的纯化GST酶表现出两个不同的亚基,分子量为28,000和27,000,所有酶活性与天然聚丙烯酰胺凝胶电泳中的单个蛋白质带有关。该酶在6.5左右显示出最佳的pH值,并受热的影响最小,在室温下存储八天后,保留了50%的活动。酶与1,2-氧基-3-(硝基苯氧基)丙烷和乙酰乙酸等底物的谷胱甘肽降低显示较高的共轭速率。染色体将GST分解为七个同工酶,PI值范围为7.96至9.6。主要同工酶(PI 8.6)负责超过94%的整体活性,并由两个半相同的亚基组成。该研究成功纯化和表征了兔肝GST,揭示了其亚基组成,等电点和底物特异性。研究结果表明,兔肝脏包含具有相似免疫学特性的多种同工酶,主要同工酶负责大多数酶活性。这种纯化和表征提供了对动物组织中GSTS的酶特性和功能多样性的见解。各种抑制剂和兔肝脏的底物活性的作用进行了测试。

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