转谷氨酰胺酶 (TGases) 催化钙依赖性异肽键在蛋白质结合的谷氨酰胺和赖氨酸底物之间形成。之前我们已经表明，活化的 TGase 3 在位点 2 和 3 处获得两个额外的钙离子。位点 3 处的钙离子导致通道打开。在此位点，通道的打开和关闭可能会根据结合的金属进行调节。在这里，我们提出通道的前端可以被两种底物用于酶反应。我们提出，谷氨酰胺底物从 Trp236 直接进入酶，如分子对接所示。然后赖氨酸底物接近打开的活性位点以与 Trp327 结合，从而形成异肽键。此外，通过直接比较 TGase 3 与其他 TGase 的结构，我们能够识别出可能参与谷氨酰胺和赖氨酸底物的一般和特异性识别的几种残基。