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摘要 真菌粘附素 (Als) 或絮凝素是一类细胞表面蛋白，可介导对各种生物和非生物表面的粘附。最初在致病性白色念珠菌中发现的 Als 蛋白的一个显著特征是形成功能性淀粉样蛋白，介导顺式相互作用，从而形成粘附素纳米结构域，以及对立细胞的淀粉样蛋白序列之间的反式相互作用。在本报告中，我们表明，酿酒酵母中 FLO11 编码的絮凝素的行为类似于白色念珠菌中的粘附素。为此，我们表明，在外部物理力作用下形成纳米结构域需要 Flo11 蛋白中一定数量的淀粉样蛋白形成序列。然后，我们利用基因组编辑方法，构建了在内源性 FLO11 启动子下表达 Flo11 蛋白变体的菌株，结果证明，淀粉样蛋白形成序列的缺失会大大降低细胞间相互作用，但对塑料粘附或琼脂中的侵袭性生长没有影响，这两种表型都依赖于 Flo11p 的 N 端和 C 端。最后，我们表明 Flo11 的位置不会因淀粉样蛋白形成序列的缺失或蛋白质 N 端或 C 端的去除而改变。
酿酒酵母中编码的絮凝蛋白
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