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烟酰胺腺苷二核苷酸磷酸（NADPH）氧化酶（NOX）通过介导活性氧的产生，在真核细胞的生理学中具有重要作用。在细菌中发现了具有NOX催化核心的进化较远的蛋白质，包括肺炎链球菌NOX（SPNOX），该蛋白质被认为是研究NOX的模型，因为其在洗涤剂胶束中具有较高的活性和稳定性。我们在这里提出了无底物和烟酰胺腺苷二核苷酸（NADH）结合的SPNOX以及NADPH结合的野生型和F397A SPNOX的冷冻电子显微镜结构。这些高分辨率结构提供了对电子转移途径的见解，并揭示了由F397位移调节的氢化物转移机制。我们进行了结构引导的诱变和生化分析，这些诱变解释了对NADPH的底物特异性的缺乏，并提出了组成型活性背后的机制。我们的研究提出了结构基础SPNOX酶活性，并阐明了其体内功能的潜力。
对肺炎链球菌NADPH氧化酶的结构和机械见解
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