作者:Furong Liu 1,2†,Zhenlin Yang 3,4†, *,Chao Wang 1,Raoul Martin 2,Wenjie Qiao 5,Jan E. Carette 5,Jan E. Carette 5,Sheng Luan 1,Sheng Nogales 1,Eva Nogales 3,4,6,7,7,7,8,Brian Staskawicz 1,2 *工厂:1,2 *工厂:1,CRIAL KICIALIA;伯克利,94720,美国加利福尼亚州2创新基因组学院,加利福尼亚大学伯克利分校;美国加利福尼亚州加利福尼亚州94720,94720,加利福尼亚大学伯克利分子和细胞生物学系,美国加利福尼亚州伯克利分校4霍华德·休斯医学研究所,加利福尼亚大学伯克利分校,加利福尼亚大学伯克利分子,美国分子生物物理学和综合生物成像级5号小学生和综合生物学系。美国加利福尼亚州伯克利的QB3-Berkeley,加利福尼亚大学伯克利分校,加利福尼亚州伯克利分校,美国加利福尼亚州伯克利分校8劳伦斯·伯克利国家实验室,加利福尼亚州伯克利,美国加利福尼亚州†这些作者为这项工作做出了同样的贡献。*相应的作者:zhenlinyang@berkeley.edu(Z.Y.),stask@berkeley.edu(B.J.S.)摘要:植物和动物中对微生物病原体的先天免疫反应受到细胞内受体的调节,称为核苷酸结合亮氨酸重复蛋白(NLR)蛋白。在植物中,这些NLR在识别病原体效应子中起着至关重要的作用,从而启动了免疫防御机制的激活。值得注意的是,某些NLR用作“助手” NLR免疫受体(HNLR),与“传感器” NLR免疫受体(SNLR)同步串联工作,以协调下游信号事件以表达疾病的抵抗力。此外,我们发现了NRC4的十二体状态,其中嵌入了线圈螺旋(CC)域在这项研究中,我们重组并确定了细胞死亡4(NRC4)抗性所需的HNLR的冷冻结构。自动活跃的NRC4形成了先前意外的六聚体构型,触发与Ca 2+涌入相关的免疫反应到细胞质中。
主要关键词