折叠式和展开的分子选择用于热力学稳定性的选择是最新的发展是使用噬菌体显示器来选择具有改善热力学性能的蛋白质。通常，蛋白质稳定性是生物技术应用中的关键因素，无论是在升高温度还是在37°C下在生物医学应用中延长持续时间，并且通常与蛋白质搁板寿命相关。只有只有正确折叠的完整分子，因此功能结合位点才能与固定的配体相互作用，只要非本性蛋白质典型的非特异性相互作用可以有效地选择，则该形式可以通过噬菌体显示。在这些条件下，只要没有其他突变改变结合位点，功能性配体结合的选择有利于在噬菌体上更高的多肽突变体，即噬菌体，即较高百分比的分子位于本地状态的多肽突变体。作为一个序列，使用噬菌体显示的“正常”选择始终包括正确折叠的库成员的固有选择，因此在可接受的总体属性中选择了“复合”选择。有几位研究者[16-18]指出了这种观察结果，并在一项研究[19]中进行了系统的测试并证明，其中最佳折叠和最稳定的SCFV（单链抗体片段）可以从具有识别结合常数的一组SCFV中选择，但具有不同的热力学和折叠性和折叠性质。