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Georg Pabst Graz金属离子是蛋白质功能和稳定性的众所周知的辅助因子。在整合膜酶Ompla（外膜磷脂酶A）的情况下，活性二聚体被钙离子稳定。我们研究了OMPLA中的脂质水解动力学，并用对称或不对称的跨贝贝脂质分布进行电荷中性和带电的膜。在电荷中性膜中，由于膜小叶之间的较低差异曲率应力，OMPLA在对称双层中更为活跃。令人惊讶的是，这种行为在带电的双层中完全逆转。测量结果表明，加入钙后，带电脂质的内在分子形状变化。这有效地减少了带电不对称膜的差异曲率应力，导致蛋白质活性增加。在添加钠离子时观察到的类似效应进一步支持了这一结论，这也改变了脂质的形状，但与蛋白质没有特别相互作用。其他脂质 - 蛋白质相互作用可能会导致这种现象。我们的发现表明，离子辅助因子不仅与膜蛋白直接相互作用，而且还通过改变带电脂质物质的有效分子形状而间接调节蛋白活性。星期一16/12/2024 10:50-11:10
摘要xviii圣诞节生物物理学...
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