机构名称：
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Sumo，于1996年发现，在真核生物中广泛表达，以调节靶蛋白定位，活性以及通过共价修饰底物蛋白质与其他生物大分子的相互作用（Chang和Yeh，2020）。由人类基因组编码的五个不同的SUMO蛋白，包括SUMO1，SUMO2，SUMO3，SUMO4和SUMO5。sumo1，sumo2和sumo3是主要的SUMO蛋白，而SUMO4和SUMO5的表达仅限于特定组织（Kukkula等，2021）。SUMO2和SUMO3之间的氨基酸序列为97％同源，而它们与SUMO1仅具有50％同源性（Gareau and Lima，2010年）。因为SUMO2和SUMO3不能用抗体区分。这两个同工型共同称为SUMO2/3（Hickey等，2012）。不同的氨基酸序列会导致SUMO1和SUMO2/ 3修饰不同的底物（Shen等，2006）。作为关键蛋白质后翻译改性（PTM），Sumoylation参与了各种生物学过程，包括基因表达，DNA复制/修复，RNA处理，RNA加工和核总质质转运。sumoylation是一种动态且可逆的酶促级联反应过程，它是由Sumo特异性激活酶（E1; SAE1和SAE2），结合酶（E2; UBC9）和连接酶（E3）（E3）（Zhao，2018）催化的。Sumoylation过程包括四个阶段：成熟，激活，结合和连接（Ryu等，2020）。相互结合途径的第一步是通过水解ATP裂解其COOH末端，以暴露共轭所需的Diglycine（GG）残基。第二，成熟的相扑蛋白通过与激活酶E1结合而激活。然后将相扑蛋白转移到共轭酶E2中。最后，Sumo在连接酶E3的辅助下与底物上的特异性赖氨酸残基（K）形成异肽键（图1）。目标
SENP1在肿瘤发生和癌症治疗中的新兴作用
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