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大型天然产物衍生分子，无法通过合成获得或处理。对于激酶靶标，另一种方法建立在对多种细胞激酶具有广泛特异性的亲和珠上。使用这些珠子与不同浓度的游离目标激酶抑制剂竞争可以实现靶标 ID。[6,7] 这种方法的一个缺点是它仅限于激酶抑制剂。较新的蛋白质组学方法，如热蛋白质组分析 (TPP) 和有限蛋白水解-小分子图谱 (LiP-SMap) 不需要化合物标记或固定。[8,9] 然而，这些方法需要对蛋白质组样本进行深度表征，因此需要较长的质谱测量时间。因此，基于 TPP 和 LiP-SMap 的靶标 ID 研究通常仅限于单一化合物。无向光交联是一种将小分子固定在亲和基质上的有吸引力的替代方法。 [10–14] 光交联反应具有化学和位点非选择性，因此无需事先衍生化即可为每个小分子分配不同的标记产物。这使得可以同时并行地以阵列形式固定多个小分子。这种阵列可以用单个标记蛋白质（分离的或全细胞蛋白质提取物）进行探测，以评估其与多个小分子（多种化合物，一种候选靶蛋白）的相互作用。[15] 光固定化小分子还可用于在全细胞蛋白质提取物中寻找相互作用伙伴，然后进行无偏靶标鉴定。[16–18] 然而，由于区分特定靶标蛋白质和非特定污染物具有挑战性，因此此类靶标鉴定实验迄今为止仅限于单一化合物（一种化合物，多种靶标蛋白质）。据我们所知，尚未描述无定向光交联用于并行高通量鉴定多种化合物（多种化合物，多种候选靶标蛋白质）的靶标。定量亲和纯化与质谱联用（q-AP-MS）利用定量来区分特定
光活化纤维素膜 (CISCM) 上的化合物相互作用筛选可识别药物靶标
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