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在某些非生理条件下，在生物技术过程中使用酶的一般局限性是两个关键量，酶活性和稳定性之间的复杂相互作用，其中一种的增加通常与另一个关键的减少有关。确切的稳定性交易是为了使酶具有完全功能，但是其不同的蛋白质区域的重量及其对环境条件的依赖性尚未阐明。为了促进此问题，我们使用了我们最近开发的形式主义来有效地识别蛋白质结构中的稳定性和弱点区域，并将其应用于具有已知的实验结构和催化位点的大型球状酶。我们的分析表明，以催化区为中心的自由能补偿的惊人振荡模式。的确，相对于稳定性，催化残基通常不是最佳的，但是催化位点周围第一个壳的残基平均是稳定性强度，因此对于这种缺乏稳定性而言。第二壳中的残留物再次较弱，依此类推。在所有酶家族中，这种趋势都是一致的。它伴随着类似但不太明显的残留物保守模式，跨进化。此外，我们分别分析了冷和热适应的酶，并强调了稳定强度和劣势的不同模式，这些模式可洞悉催化速率在冷环境中的长期概率。通过深诱变扫描获得的我们的稳定性和保护结果与实验性数据的成功比较，使我们提出了改善催化活性的标准，同时保持酶稳定性，这是酶设计的关键目标。
酶稳定性权衡权衡
主要关键词
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