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淀粉样蛋白与三种主要疾病有关：患有阿尔茨海默氏病的Aβ，患有帕金森氏病的α-鼻核蛋白和2型糖尿病的氨基蛋白（又名IAPP）。这些淀粉样蛋白均形成可溶性低聚物，原纤维和跨膜离子通道。尽管已经确定了一些原纤维结构，但对毒性可溶性寡聚物和跨膜组件的结构的了解少得多。多态性是主要障碍。淀粉样蛋白组件是动态的。有时它们是无序的，形成组件的肽的数量通常会变化，即使它们的二级结构随时间和环境变化，而且通常同时存在多种形式。我们不知道哪些组件是至关重要的，哪些是致病性的。我们的团队试图通过开发突触核蛋白和β的原子尺度模型来填补这一空白。仅Aβ42同工型形成神经元中的离散通道。 GM1神经节剂增强了其毒性，这些神经节蛋白包括我们最新一代的β-桶模型。 我们的模型具有径向和通常的P2对称性，只有一个或两个肽构象。限制了可能的结构数量的约束。 它们与公认的β-桶结构理论一致，许多NMR，显微镜，生物物理和生化研究以及既定的分子建模原理和技术。 可行模型的数量很大，因为存在许多不同的组件。仅Aβ42同工型形成神经元中的离散通道。GM1神经节剂增强了其毒性，这些神经节蛋白包括我们最新一代的β-桶模型。我们的模型具有径向和通常的P2对称性，只有一个或两个肽构象。限制了可能的结构数量的约束。它们与公认的β-桶结构理论一致，许多NMR，显微镜，生物物理和生化研究以及既定的分子建模原理和技术。可行模型的数量很大，因为存在许多不同的组件。此外，我们正在建模Aβ42和α-突触核蛋白如何通过周围的突触传播过程中参与突触传播过程中融合孔的形成，并在周围的Snare Syn Aptotagmins施加膜张力并在复合物中进行复杂时大量扩展。
- 神经和实验神经科学杂志
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