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非规范核酸结构已显示出与蛋白质选择性相互作用的能力，从而对各种细胞内过程产生影响。在这些结构中，与它们的结构活性关系相关的自然和人工G四链体已得到广泛的研究。相比之下，i-motifs的作用仍未完全评估。在这项研究中，具有高亲和力的人工适体BV42证明，即使在中性pH值处，也证明了一种病毒的血凝蛋白。然而，BV42的构象异质性对深入的结构研究构成了挑战。使用分子动力学模拟并引入分子探测的化学修饰，建议适体中的假定结合位点。这些发现使我们能够重新设计适体，从而消除了与i-MoTIF相关的构象多样性，同时保留其结合亲和力。随后通过NMR光谱验证证实了I-MoTIF/Duplex连接的存在，该连接与位于连接处附近的3-胞嘧啶环。这项研究阐明了与分子识别有关的异常核酸结构的独特实例，从而阐明了功能I-基序的结构特征。
揭示了DNA的异常I-Motif衍生的架构...
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